son polipéptidos, son proteínas

F. Engels no era biólogo, pero dio la siguiente definición de vida:

La vida es una forma de existencia de los cuerpos proteicos, cuyo punto esencial es un intercambio constante de sustancias con la naturaleza externa que los rodea, y con el cese de este metabolismo, la vida también se detiene, lo que conduce a la descomposición de las proteínas.

Por supuesto, esta definición no es científica y no afecta a muchos, pero define un punto muy importante:

la vida en la tierra es proteina

Estructura y función de las proteínas

Ardillas- polímeros, cuyos monómeros son aminoácidos. ¡Solo hay 20 aminoácidos en la composición de las proteínas, pero puede haber muchas combinaciones de estos aminoácidos! Debido a esto, se logra la diversidad. Por lo tanto, ¡hay una gran cantidad de proteínas en la naturaleza!

La composición proteica se escribe como una secuencia de aminoácidos, que se designan con tres letras:

Lo que se muestra en la figura: la secuencia de aminoácidos es una molécula grande y larga (lo que se muestra aquí es una proteína muy pequeña, por lo general, estas moléculas son un orden de magnitud más largas).

En el tema de los aminoácidos, ya hemos examinado el mecanismo de formación de dicho polímero, un polipéptido.

Ardillas dividido en:

• simple- consisten únicamente en aminoácidos;
• complejo- además de aminoácidos, contienen sustancias de naturaleza no proteica.

Estructura primaria (conformación) de la proteína

- esta es exactamente esta secuencia - qué aminoácidos y en qué secuencia están conectados enlaces covalentes

Estructura proteica secundaria

Esta espiral, que se forma ya debido a intermoleculares - enlaces de hidrógeno.

Estructura terciaria de proteínas

Esta estructura está formada por espirales enrolladas - esta formación se llama

Estructura de la proteína cuaternaria

es una combinación conjunta de varias estructuras de proteínas terciarias estructuralmente similares (glóbulos o subunidades) en una sola molécula con la adquisición de propiedades naturales.

Los glóbulos mismos en esta estructura se llaman protómeros, y la propia educación cuaternaria - multímero.

Las proteínas se degradan fácilmente. Primero, la estructura cuaternaria "se rompe", luego la terciaria, luego la estructura secundaria. Es más difícil destruir la estructura primaria. Esto es, más bien, una interacción química.

La destrucción de las estructuras proteicas se denomina desnaturalización... En este caso, se pierden las propiedades de la proteína.

Los desnaturalizantes más famosos son la temperatura (calentamiento), el alcohol, los ácidos y los álcalis.

¡Un ejemplo simple y cotidiano de desnaturalización son los huevos revueltos! 🙂

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abstracto

en Quimica

tema: Aminas. Aminoácidos. Ardillas

2010

Introducción

Aminas - una clase de compuestos, que son derivados orgánicos del amoníaco, en los que uno, dos o tres átomos de hidrógeno son reemplazados por grupos orgánicos. Una característica distintiva es la presencia de un fragmento R-N<, где R - органическая группа.

La clasificación de las aminas es variada y está determinada por qué característica de la estructura se toma como base.

Según el número de grupos orgánicos asociados al átomo de nitrógeno, se distingue entre:

aminas primarias - un grupo orgánico en el nitrógeno RNH2

aminas secundarias - dos grupos orgánicos en nitrógeno R2NH, los grupos orgánicos pueden ser diferentes R "R" NH

Aminas terciarias - tres grupos orgánicos en nitrógeno R3N o R "R" R "" N

Por el tipo de grupo orgánico asociado con nitrógeno, alifático СH3 - N< и ароматические С6H5 - N< амины, возможны и смешанные варианты.

Según el número de grupos amino en la molécula, las aminas se dividen en monoaminas CH3 - NH2, diaminas H2N (CH2) 2NH2, triaminas, etc.

Nomenclatura de aminas

La palabra "amina" se agrega al nombre de los grupos orgánicos asociados con el nitrógeno, mientras que los grupos se mencionan en orden alfabético, por ejemplo, CH3NHC3H7 - metilpropilamina, CH3N (C6H5) 2 - metildifenilamina. Las reglas también permiten un nombre basado en un hidrocarburo, en el que el grupo amino se considera como un sustituyente. En este caso, su posición se indica mediante un índice numérico: C5H3C4H2C3H (NH2) C2H2C1H3 - 3-aminopentano (los índices numéricos superiores en azul indican el orden de numeración de los átomos de C).

Para algunas aminas, se han conservado nombres triviales (simplificados): С6Н5NH2 - anilina (el nombre según las reglas de la nomenclatura es fenilamina).

En algunos casos, se usan nombres bien establecidos, que son nombres correctos distorsionados: Н2NСН2СН2ОН - monoetanolamina (correctamente - 2-aminoetanol); (OHCH2CH2) 2NH - dietanolamina, el nombre correcto es bis (2-hidroxietil) amina. Los nombres triviales, distorsionados y sistemáticos (compilados de acuerdo con las reglas de la nomenclatura) a menudo coexisten en química.

Propiedades físicas de las aminas

Los primeros representantes de una serie de aminas - metilamina CH3NH2, dimetilamina (CH3) 2NH, trimetilamina (CH3) 3N y etilamina C2H5NH2 - son gaseosas a temperatura ambiente, luego, con un aumento en el número de átomos en R, las aminas se vuelven líquidas, y con un aumento en la longitud de la cadena R a 10 átomos de C - sustancias cristalinas. La solubilidad de las aminas en agua disminuye con el aumento de la longitud de la cadena R y con el aumento del número de grupos orgánicos asociados al nitrógeno (transición a aminas secundarias y terciarias). El olor de las aminas se asemeja al olor del amoníaco, las aminas superiores (con R grande) son prácticamente inodoras.

Propiedades químicas de las aminas

Una capacidad distintiva de las aminas es unir moléculas neutras (por ejemplo, haluros de hidrógeno HHal, con la formación de sales de organoamonio, similares a las sales de amonio en la química inorgánica. Para formar un nuevo enlace, el nitrógeno proporciona un par de electrones solitario, que actúa como donante El protón H+ que participa en la formación de un enlace (a partir de un haluro de hidrógeno) desempeña el papel de un aceptor (receptor), dicho enlace se denomina donante-aceptor El enlace NH covalente resultante es completamente equivalente a los enlaces NH en el amina.

Las aminas terciarias también agregan HCl, pero cuando la sal resultante se calienta en una solución ácida, se descompone, mientras que R se separa del átomo de N:

(C2H5) 3N + HCl? [(C2H5) 3NH] Cl [(C2H5) 3NH] Cl? (C2H5) 2NH + C2H5Сl

Al comparar estas dos reacciones, se puede ver que el grupo C2H5 y H, por así decirlo, cambian de lugar, como resultado, se forma una secundaria a partir de la amina terciaria.

Al disolverse en agua, las aminas capturan un protón de acuerdo con el mismo esquema, como resultado aparecen iones OH- en la solución, lo que corresponde a la formación de un medio alcalino, se puede detectar utilizando indicadores convencionales.

C2H5NH2 + H2O? + OH

Con la formación de un enlace donador-aceptor, las aminas pueden agregar no solo HCl, sino también haloalquilos RCl, formando así un nuevo enlace N-R, que también es equivalente a los existentes. Si tomamos como punto de partida una amina terciaria, se obtiene una sal de tetraalquilamonio (cuatro grupos R en un átomo de N):

(C2H5) 3N + C2H5I [(C2H5) 4N] Yo

Estas sales, al disolverse en agua y algunos disolventes orgánicos, se disocian (desintegran), formando iones:

[(C2H5) 4N] yo [(C2H5) 4N] + yo

Tales soluciones, como todas las soluciones que contienen iones, conducen una corriente eléctrica. En las sales de tetraalquilamonio, puede reemplazar el halógeno con el grupo HO:

[(CH3) 4N] Cl + AgOH [(CH3) 4N] OH + AgCl

El hidróxido de tetrametilamonio resultante es una base fuerte, similar en propiedades a los álcalis.

Las aminas primarias y secundarias interactúan con ácido nitroso HON = O, pero reaccionan de manera diferente. Los alcoholes primarios se forman a partir de aminas primarias:

C2H5NH2 + HNO2 C2H5OH + N2 + H2O

A diferencia de las aminas primarias, las aminas secundarias con ácido nitroso forman nitrosaminas amarillas, difícilmente solubles, compuestos que contienen el fragmento > N-N = O:

(C2H5) 2NH + HNO2 (C2H5) 2N-N = O + H2O

Las aminas terciarias no reaccionan con el ácido nitroso a temperatura normal, por lo que el ácido nitroso es un reactivo que permite distinguir entre aminas primarias, secundarias y terciarias.

Cuando las aminas se condensan con ácidos carboxílicos, se forman amidas ácidas, compuestos con el fragmento -C (O) N<. Если в качестве исходных соединений взять диамин и дикарбоновую кислоту (соединения, содержащие соответственно две амино- и две карбоксильные группы, соответственно), то они взаимодействуют по такой же схеме, но поскольку каждое соединение содержит две реагирующие группы, то образуется полимерная цепь, содержащая амидные группы. Такие полимеры называют полиамидами.

La condensación de aminas con aldehídos y cetonas conduce a la formación de las llamadas bases de Schiff, compuestos que contienen el fragmento -N = C.< .На схеме В видно, что для образования двойной связи между N и С азот должен предоставить два атома Н (для образования конденсационной воды), следовательно, в такой реакции могут участвовать только первичные амины RNH2.

Cuando las aminas primarias reaccionan con el fosgeno Cl2C=O, se forman compuestos con el grupo -N=C=O, llamados isocianatos, obteniéndose un compuesto con dos grupos isocianato).

Entre las aminas aromáticas, la más conocida es la anilina (fenilamina) C6H5NH2. En términos de propiedades, está cerca de las aminas alifáticas, pero su basicidad es menos pronunciada: en soluciones acuosas no forma un medio alcalino. Al igual que las aminas alifáticas, puede formar sales de amonio [С6Н5NH3] + Сl- con ácidos minerales fuertes. Cuando la anilina reacciona con el ácido nitroso (en presencia de HCl), se forma un compuesto diazo que contiene el fragmento R-N = N; se obtiene en forma de una sal iónica llamada sal de diazonio. Así, la interacción con el ácido nitroso no es la misma que en el caso de las aminas alifáticas. El núcleo de benceno en la anilina tiene una reactividad característica de los compuestos aromáticos; durante la halogenación, los átomos de hidrógeno en las posiciones orto y para del grupo amino se reemplazan y se obtienen cloroanilinas con diversos grados de sustitución. La acción del ácido sulfúrico conduce a la sulfonación en la posición para del grupo amino, se forma el llamado ácido sulfanílico.

Obtención de aminas

Cuando el amoníaco reacciona con haloalquilos, por ejemplo RCl, se forma una mezcla de aminas primarias, secundarias y terciarias. El subproducto resultante HCl se agrega a las aminas, formando una sal de amonio, pero con un exceso de amoníaco, la sal se descompone, lo que permite llevar a cabo el proceso hasta la formación de sales de amonio cuaternario.A diferencia de los haloalquilos alifáticos, los haluros de arilo , por ejemplo, C6H5Cl, reaccionan con amoníaco con gran dificultad, la síntesis solo es posible con catalizadores que contienen cobre. En la industria, las aminas alifáticas se obtienen por interacción catalítica de alcoholes con NH3 a 300-500 °C y una presión de 1-20 MPa, dando como resultado una mezcla de aminas primarias, secundarias y terciarias.

Cuando los aldehídos y las cetonas reaccionan con la sal de amonio del ácido fórmico HCOONH4, se forman aminas primarias y la reacción de los aldehídos y las cetonas con las aminas primarias (en presencia del ácido fórmico HCOOH) conduce a las aminas secundarias.

Los compuestos nitro (que contienen el grupo -NO2) forman aminas primarias tras la reducción. Este método, propuesto por N. N. Zinin, es poco utilizado para compuestos alifáticos, pero es importante para la producción de aminas aromáticas y constituyó la base para la producción industrial de anilina.

Como compuestos separados, las aminas se usan poco, por ejemplo, en la vida cotidiana, la polietilen poliamina [-C2H4NH-] n (nombre comercial PEPA) se usa como endurecedor para resinas epoxi. El principal uso de las aminas es como intermediarios en la producción de diversas sustancias orgánicas. El papel principal pertenece a la anilina, en base a la cual se produce una amplia gama de tintes de anilina, y la "especialización" del color ya se establece en la etapa de obtención de la anilina. La anilina ultrapura sin mezcla de homólogos se denomina en la industria "anilina para azul" (es decir, el color del futuro tinte). "Aniline for red" debe contener, además de anilina, una mezcla de orto- y para-toluidina (CH3C6H4NH2).

Las diaminas alifáticas son compuestos de partida para la producción de poliamidas, por ejemplo, nailon, que se usa ampliamente para la fabricación de fibras, películas de polímeros, así como unidades y piezas en ingeniería mecánica (engranajes de poliamida).

Los poliuretanos se obtienen a partir de diisocianatos alifáticos, que tienen un complejo de propiedades técnicamente importantes: alta resistencia combinada con elasticidad y muy alta resistencia a la abrasión (suelas de poliuretano para zapatos), así como una buena adherencia a una amplia gama de materiales (adhesivos de poliuretano). Son ampliamente utilizados en forma de espuma (espumas de poliuretano).

Sobre la base del ácido sulfanílico, se sintetizan las sulfonamidas de medicamentos antiinflamatorios.

Las sales de diazonio se utilizan en materiales fotosensibles para fotocopias, lo que permite obtener una imagen, evitando la fotografía habitual de haluro de plata.

Clasificación de aminoácidos

Los aminoácidos son ácidos orgánicos que contienen uno o más grupos amino. Dependiendo de la naturaleza de la función ácida, los aminoácidos se subdividen en aminocarboxílicos, por ejemplo, H2N (CH2) 5COOH, aminosulfónicos, por ejemplo, H2N (CH2) 2SO3H, aminofosfónicos, H2NCH2, aminoarsina, por ejemplo, H2NC6H4AsO3H2.

De acuerdo con las reglas de la IUPAC, el nombre de los aminoácidos se deriva del nombre del ácido correspondiente; la disposición mutua en la cadena de carbono de los grupos carboxilo y amina se suele indicar con números, en algunos casos con letras griegas. Sin embargo, por regla general, se utilizan nombres triviales de aminoácidos.

En términos de propiedades físicas y químicas, los aminoácidos difieren mucho de los ácidos y bases correspondientes. Se disuelven mejor en agua que en disolventes orgánicos; cristalizar bien; Tienen una alta densidad y puntos de fusión extremadamente altos. Estas propiedades indican la interacción de los grupos amino y ácido, como resultado de lo cual los aminoácidos en estado sólido y en solución (en un amplio rango de pH) se encuentran en forma zwitteriónica (es decir, como sales internas). La influencia mutua de los grupos es especialmente pronunciada en los α-aminoácidos, donde ambos grupos están muy próximos.

La estructura zwitteriónica de los aminoácidos se confirma por su gran momento dipolar (no menos de 5010-30 Cm), así como por una banda de absorción en el espectro IR de un aminoácido sólido o su solución.

amina proteína molécula bioquímica

Tabla 1. Los aminoácidos más importantes.

Nombre trivial	Nombre abreviado del resto de aminok-you		Punto de fusión, 0С.	Solubilidad en agua a 250C, g/100g.
Ácidos monoaminomonocarboxílicos
Glicocol o glicina
isoleucina
Fenilalanina
Ácidos monoaminodicarboxílicos y sus amidas
Ácido aspártico
asparagina
Ácido glutamico
glutamina
Ácidos diaminomonocarboxílicos
Ornitina (+)		H2NCHCOOH CH2CH2CH2 NH2
		H2NCHCOOH CH2CH2CH2 CH2NH2		vamos a disolver bien
Aminoácidos
		H2NCHCOOH CH2 CH2CH2 NH - C - NH2 ¦ NH
Hidroxiaminoácidos
		H2NCHCOOH CH2 (OH) CH3
		H2NCHCOOH CH2C6H4OH-n
Tioaminoácidos
metionina		H2NCHCOOH CH2CH2SCH3
				vamos a disolver bien
Aminoácidos heterocíclicos
triptófano		H2NCHCOOH H2C NH
Hidroxiprolina		HOHC CH2 H2C CHCOOH NH
Histidina		NH2CHCOOH H2C ЇC ЇЇ CH N NH CH

Síntesis, - aminoácidos.

Los aminoácidos se obtienen por halogenación. ácidos carboxílicos o éteres en posición - con la subsiguiente sustitución del halógeno por el grupo amino durante el tratamiento con amina, amoníaco o ftalimida potásica (según Gabriel).

Según Strecker - Zelinsky, los -aminoácidos se obtienen a partir de los aldehídos:

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Este método también permite obtener nitrilos y amidas de los α-aminoácidos correspondientes. Un mecanismo similar es seguido por la formación de ácidos β-amino fosfónicos por la reacción de Kabachnik-Fields, por ejemplo:

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En esta reacción, se pueden usar cetonas en lugar de aldehídos, y se pueden usar tiofosfitos de dialquilo, ésteres ácidos de ácidos alquilfosfónicos RP (OH) OR y óxidos de diarilfosfina Ar2HPO en lugar de fosfitos de dialquilo.

Aldehídos y cetonas o sus derivados más activos (los cetales se utilizan para sintetizar) aminoácidos con un aumento en el número de átomos de carbono en dos unidades. Para ello, se condensan con derivados amino cíclicos ácido acético- azalactonas, hidantoínas, tiohidantoínas, 2,5-piperazindionas o con sus quelatos de cobre o cobalto, por ejemplo:

Los precursores convenientes son los aminoácidos éter aminomalónico y éter nitroacético. Los radicales deseados pueden introducirse preliminarmente en sus átomos de carbono α mediante métodos de alquilación o condensación. Los α-cetoácidos se convierten en α-aminoácidos por hidrogenación en presencia de NH3 o por hidrogenación de sus oximas, hidrazonas y fenilhidrazonas.

También es posible obtener α-aminoácidos directamente a partir de ácidos α-cetónicos actuando sobre ellos con amoníaco e hidrógeno sobre un catalizador de níquel:

Algunos L-aminoácidos, debido a la complejidad de la síntesis y separación de los isómeros ópticos, se obtienen microbiológicamente (lisina, triptófano, treonina) o se aíslan de hidrolizados de productos proteicos naturales (prolina, cistina, arginina, histidina).

RCHO + NaHSO3 RCH (OH) SO3Na RCH (NH2) SO3Na

Los aminoácidos se sintetizan mediante la adición de NH3 o aminas a los ácidos insaturados:

VM Rodionov propuso un método que combina, en una sola operación, la producción de ácido insaturado por condensación de aldehído con ácido malónico y adición de amoníaco:

Los aminoácidos se obtienen por hidrólisis de las lactamas correspondientes, que se forman como resultado del reordenamiento de Beckmann a partir de oximas de cetonas cíclicas bajo la acción de H2SO4. Los ácidos α-aminoetánico y β-aminoundecanoico se sintetizan a partir de α-tetracloroalcanos mediante su hidrólisis con conc. H2SO4 a ácidos -cloroalcanoicos seguido de amonólisis:

C? (CH2CH2) nCC?3> C? (CH2CH2) nCOOH> H2N (CH2CH2) nCOOH

Los tetracloroalcanos de partida se obtienen por telomerización de etileno con CC?4.

Reordenamiento de Beckman de oximas de cetonas cíclicas. De mayor interés práctico es el reordenamiento de la ciclohexanona oxima:

La caprolactama obtenida de esta manera se polimeriza en policapromida de alto peso molecular a partir de la cual se fabrica la fibra de nailon.

Propiedades de los aminoácidos: anfotericidad, reacción por grupo amino y carboxilo.

1. La mayoría de los aminoácidos son incoloros sustancias cristalinas, generalmente bien soluble en agua, a menudo de sabor dulce.

2. Las moléculas de aminoácidos contienen dos grupos con propiedades directamente opuestas: un grupo carboxilo-ácido y un grupo amino con propiedades básicas. Por lo tanto, tienen propiedades tanto ácidas como básicas. Como ácidos, los aminoácidos forman ésteres con alcoholes y sales con metales y bases:

Para los aminoácidos es especialmente característica la formación de sales de cobre con un color azul específico. Estas sustancias son sales complejas internas; en ellos, el átomo de cobre está asociado no solo con átomos de oxígeno, sino también con átomos de nitrógeno de grupos amino:

El enlace entre los átomos de cobre y nitrógeno se realiza mediante valencias adicionales (debido al par de electrones libres del nitrógeno del grupo amino). Como puede verse, esto da lugar a estructuras anulares que consisten en ciclos de cinco miembros. Llamó la atención sobre la facilidad de formación de tales ciclos de cinco y seis miembros en 1906. LA. Chugaev y notó su significativa estabilidad. El cobre (y otros metales) en tales compuestos intracomplejos no son iónicos. Las soluciones acuosas de tales compuestos no conducen un grado apreciable de corriente eléctrica.

Bajo la acción de los álcalis cáusticos sobre las sales de cobre de los aminoácidos, el hidrato de óxido de cobre no precipita. Sin embargo, bajo la acción del sulfuro de hidrógeno, el compuesto complejo interno se destruye y precipita el sulfuro de cobre, que es difícilmente soluble en agua.

3. Las propiedades ácidas de los monoaminoácidos son muy pronunciadas, los aminoácidos apenas cambian el color del tornasol. De este modo, propiedades ácidas el carboxilo en ellos se debilita significativamente.

4. Al igual que las aminas, los aminoácidos forman sales con ácidos, por ejemplo:

Pero estas sales son muy frágiles y se descomponen fácilmente. Por lo tanto, las propiedades básicas del grupo amino en los aminoácidos también se debilitan significativamente.

5. Bajo la acción del ácido nitroso sobre los aminoácidos, se forman hidroxiácidos:

NH2CH2COOH + NHO2 HOCH2COOH + N2 + H2O

Esta reacción es completamente análoga a la reacción de formación de alcoholes por acción del ácido nitroso sobre las aminas primarias.

Con los haluros de ácido, los aminoácidos forman sustancias que son tanto aminoácidos como amidas de ácido. Entonces, bajo la acción del cloruro de acetilo sobre el ácido aminoacético, se forma ácido acetilaminoacético:

CH3COС? + NH2CH2COOH CH2CONHCH2COOH + HC?

El ácido acetilaminoacético se puede considerar como un derivado del ácido aminoacético, en cuya molécula el átomo de hidrógeno amino se reemplaza por acetil CH3CO- y como acetamida, en la que el átomo de hidrógeno amino se reemplaza por el residuo de ácido acético -CH2COOH.

7. -Los aminoácidos cuando se calientan se separan fácilmente del agua, y de dos moléculas de aminoácidos se liberan dos moléculas de agua y se forman dicetopiperazinas:

Las lactamas pueden verse como amidas internas.

8. Los aminoácidos forman ésteres bajo la acción del cloruro de hidrógeno sobre las soluciones alcohólicas. En este caso, por supuesto, se forman sales de ésteres de ácido clorhídrico, a partir de las cuales se pueden obtener ésteres libres eliminando el cloruro de hidrógeno con óxido de plata, óxido de plomo o trietilamina:

Los ésteres de aminoácidos comunes son líquidos destilados al vacío. Fue mediante la esterificación de la suma de aminoácidos obtenidos como resultado de la hidrólisis de proteínas, la destilación al vacío y la posterior hidrólisis que E. Fischer aisló aminoácidos individuales y dio una forma de establecer la composición de aminoácidos de las proteínas.

9. Bajo la acción del pentacloruro de fósforo sobre los aminoácidos, se forman sales de ácido clorhídrico de cloruros de aminoácidos, compuestos bastante inestables; formando cloruros de ácido libre completamente inestables:

Aminoácidos, su papel en la naturaleza. Las moléculas de la mayoría de los α-aminoácidos contienen un átomo de carbono asimétrico; Los aminoácidos naturales existen como antípodas ópticas. Los de las antípodas, cuya configuración es similar a la del gliceraldehído dextrorrotatorio, se designan con la letra D; la letra L denota antípodas, cuya configuración corresponde a la configuración del gliceraldehído levorrotatorio:

La configuración del átomo de carbono α-asimétrico es la misma para todos los α-aminoácidos naturales, todos pertenecen a la serie L. De mayor interés son los 20 aminoácidos que forman parte de las moléculas de proteína. La pertenencia de los aminoácidos naturales a los α-aminoácidos se establece fácilmente por su capacidad para formar dicetopiperazinas y sales de cobre intracomplejas características. El ácido nitroso los convierte en α-hidroxiácidos, muchos de los cuales se conocen desde la segunda mitad del siglo XVIII. Si esto da como resultado un hidroxiácido desconocido, entonces el grupo amino puede ser reemplazado con cloro por la acción del cloruro de nitrolisis R R

NH3 - CH - C - O- + NOC? C? - CH - C - OH + N2 + H2O ¦ ¦ O O

y luego, reemplazando el cloro por hidrógeno por la acción del zinc en medio ácido, obtener el conocido ácido carboxílico (en el caso de los ácidos aminodicarboxílicos, dibásico). Así, por ejemplo, a partir de la valina se forma ácido isovalérico, ácido isocaproico a partir de la leucina y ácido glutárico a partir del ácido glutámico, que se identifican fácilmente por algunos derivados sólidos (por ejemplo, las anilidas). Síntesis de péptidos. Los dipéptidos se llaman α-amino-N-acil aminoácidos

Los polipéptidos se construyen según el mismo principio de amida a partir de varios aminoácidos idénticos o diferentes. Se nombran según el número de residuos de aminoácidos involucrados, di-, tri-, etc. polipéptidos. Los dipéptidos con los mismos residuos de α-aminoácidos se pueden obtener por escisión hidrolítica de dicetopiperazinas. E. Fischer obtuvo dipéptidos con cualquier residuo de α-aminoácido mediante la acilación del aminoácido en el grupo amino con cloruro de ácido sustituido con halógeno α y el posterior reemplazo del haluro α por el grupo amino por la acción del amoníaco:

Una secuencia similar de reacciones aplicada a la dipetita resultante dará como resultado tripéptido, etc. E. Fischer obtuvo de esta manera un octadecapéptido que consta de 18 residuos de aminoácidos. En los métodos más nuevos de síntesis de polipéptidos, parten de cloruros de aminoácidos (o de otros derivados funcionales de aminoácidos con una capacidad acilante pronunciada) con un grupo amino protegido. Tal protección es necesaria para que el cloruro de ácido del primer aminoácido no acile una molécula similar, sino que se una con el segundo aminoácido. La protección del grupo amino por acetilación no es muy conveniente, ya que las condiciones para la eliminación del grupo acetilo por hidrólisis son tales que el propio di o polipéptido se hidrolizará, descomponiéndose en aminoácidos. Por lo tanto, el grupo amino del ácido previsto como agente acilante y convertido para esto en el cloruro de ácido se protege introduciendo un grupo en el grupo amino que puede eliminarse del dipéptido por hidrólisis en condiciones muy suaves o por algún otro método. Por ejemplo, el grupo CF3CO- puede eliminarse mediante tratamiento con álcali suave o hidrogenólisis; el grupo C6H5CH2OCO- se puede eliminar fácilmente por hidrogenación sobre un catalizador de paladio, reducción de una solución de sodio en amoníaco líquido o por la acción de hidrozina; el grupo ftalilo se escinde bajo la acción de la hidracina en forma

En cuanto a la forma de qué derivado funcional debe ser el carboxilo del aminoácido protegido por el método descrito, más a menudo que los cloruros de ácido, se utilizan ésteres fácilmente acilantes o anhídridos mixtos, por ejemplo:

Bsustancias de abeto. Clasificación

Las proteínas son polímeros naturales de alto peso molecular construidos a partir de residuos de aminoácidos unidos por un enlace amida (péptido) COЇNHЇ. Cada B. se caracteriza por una secuencia de aminoácidos específica y una estructura espacial individual (conformación). Las proteínas representan al menos el 50% de la masa seca de los compuestos orgánicos de la célula animal. El funcionamiento de las proteínas es la base de los procesos vitales más importantes del organismo. El metabolismo (digestión, respiración, etc.), la contracción muscular, la conducción nerviosa y la vida celular en su conjunto están íntimamente relacionados con la actividad de las enzimas, catalizadores altamente específicos de reacciones bioquímicas, que son las proteínas. La base del hueso y el tejido conectivo, la lana, las formaciones córneas son proteínas estructurales. También forman la columna vertebral de los orgánulos celulares (mitocondrias, membranas, etc.). La divergencia de los cromosomas durante la división celular, el movimiento de los flagelos, el trabajo de los músculos de los animales y los humanos se llevan a cabo de acuerdo con un mecanismo único a través de la proteína del sistema contráctil (por ejemplo, actina, miosina). Un grupo importante está formado por proteínas reguladoras que controlan la biosíntesis de proteínas y ácidos nucleicos. Las proteínas reguladoras también incluyen hormonas de proteínas peptídicas, que son secretadas por las glándulas endocrinas. La información sobre el estado del entorno externo, varias señales reguladoras (incluidas las hormonales) son percibidas por la célula con la ayuda de especial. Proteínas receptoras ubicadas en la superficie externa de la membrana plasmática. Estas proteínas juegan un papel importante en la transmisión de la excitación nerviosa y en el movimiento orientado de la célula (quimiotaxis). El transporte activo de iones, lípidos, azúcares y aminoácidos a través de las membranas biológicas involucra proteínas de transporte o proteínas transportadoras. Este último también incluye la hemoglobina y la mioglobina, que transportan oxígeno. La transformación y utilización de la energía suministrada al cuerpo con la nutrición, así como la energía de la radiación solar, se lleva a cabo con la participación de proteínas del sistema bioenergético (por ejemplo, rodopsina, citocromos). Las proteínas nutricionales y de almacenamiento (p. ej., Caseína, Prolaminas) son de gran importancia y juegan un papel importante en el desarrollo y funcionamiento de los organismos. Los sistemas de defensa de los organismos superiores están formados por proteínas protectoras, que incluyen inmunoglobulinas (responsables de la inmunidad), proteínas del complemento (responsables de la lisis de células extrañas y activación de la función inmunológica), proteínas del sistema de coagulación de la sangre (por ejemplo, trombina, fibrina) y la proteína antiviral interferón. De acuerdo con su composición, las proteínas se dividen en simples, que consisten solo en residuos de aminoácidos (proteínas) y complejas (proteínas). Los iones complejos pueden incluir iones metálicos (metaloproteínas) o pigmentos (cromoproteínas), formar complejos fuertes con lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y también unirse covalentemente a un residuo de ácido fosfórico (fosfoproteínas), carbohidrato (glucoproteínas) o algún ácido nucleico. (virus). Por una serie de propiedades características, las proteínas se pueden dividir en varios subgrupos:

Albúmina

Son solubles en agua, coagulan cuando se calientan, son neutros y relativamente difíciles de precipitar con soluciones salinas. Los ejemplos incluyen: proteína albúmina huevos de gallina, albúmina de suero sanguíneo, albúmina de tejido muscular, albúmina de leche.

Globulinas

Son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones salinas muy débiles. Con soluciones de sales más concentradas, precipitan de nuevo; el depósito se produce a una concentración más baja que la requerida para el depósito de albúmina. Estas proteínas son ácidos muy débiles. Los ejemplos de globulinas incluyen: fibrinógeno, globulina de suero sanguíneo, globulina de tejido muscular, globulina de proteína de huevo de gallina.

Histonas

Proteínas básicas. Se encuentra en forma de nucleoproteínas en leucocitos y glóbulos rojos.

protamina

prolaminas

Se encuentra en los granos de varios cereales. Su característica destacable es su solubilidad en alcohol al 80%. La gliadina, que es la parte principal del gluten, puede servir como representante de estas proteínas.

escleroproteínas

Proteínas insolubles que forman la cubierta exterior del cuerpo del animal y se encuentran en el esqueleto y tejido conectivo. Estos incluyen queratina, colágeno, elastina, fibroína. La querotina es el componente principal del cabello, los cuernos, las pezuñas, las uñas, las plumas y la capa superior de la piel. La cáscara de un huevo de gallina se compone de cal y queratina. Si disuelve la cal de la cáscara de huevo en ácido, quedará una piel suave, compuesta de queratina; la piel que sigue a la cáscara del huevo está hecha de queratina. Químicamente, la queratina es rica en azufre. Colágenos. Son extremadamente comunes en los organismos vivos. El colágeno consiste en tejido conectivo; se encuentran en el cartílago. Los huesos de los vertebrados están compuestos por sustancias inorgánicas(fosfato y carbonato cálcico), grasa y colágeno. Cuando se hierven con agua o cuando se exponen a vapor sobrecalentado, los colágenos forman pegamento. Si se elimina la grasa de los huesos y luego, después de tratarlos con ácido, se disuelve el fosfato de calcio, entonces permanece la sustancia proteica oseína. Cuando la oseína se trata con vapor sobrecalentado, se transforma en pegamento. El pegamento puro para huesos se llama gelatina. La gelatina especialmente pura se obtiene de una vejiga de pescado hirviéndola con agua. La elastina es parte de las venas y otras sustancias elásticas del tejido conectivo. Los hilos de seda cruda están compuestos de una sustancia proteica, la fibroína, recubierta de otra sustancia proteica que desempeña la función de cola de seda, la sericina. Cuando se hierve con agua, la seda se libera del pegamento, que luego se disuelve. Los proteidos también se pueden dividir en varios grupos: las fosforoproteínas contienen fósforo. Éstas, a diferencia de las protaminas, que, como se indicó anteriormente, tienen propiedades básicas, tienen un carácter claramente ácido. El principal representante de las fosforoproteínas es la caseína de la leche. Tiene un carácter ácido tan pronunciado que descompone el carbonato con la liberación de dióxido de carbono. La caseína se disuelve en soluciones débiles de álcalis, formando sales con ellos. Las sales de caseína se denominan caseinatos. Cuando se calienta, la caseína no cuaja. Bajo la acción de los ácidos sobre las sales de caseína, se libera en forma libre. Esto explica la coagulación de la leche cuando está agria. La caseína se usa para fabricar un plástico duro similar a un cuerno llamado halalita). Para obtener halalita, la caseína se mezcla con agua, pinturas y rellenos, se presiona bajo presión y las placas resultantes se tratan con formalina. La caseína contiene fósforo en forma de éster de ácido fosfórico. Otras fosforoproteínas incluyen la vitelina, que se encuentra en la yema de un huevo de gallina. Las nucleoproteínas se encuentran en los núcleos celulares. Con una hidrólisis cuidadosa, se descomponen en proteínas y ácidos nucleicos. Los ácidos nucleicos son altamente sustancias complejas descompuesto durante la hidrólisis en ácido fosfórico, carbohidratos y nitrógeno materia orgánica un grupo pirimidina y un grupo purina. Cromoproteínas. Con este nombre se conocen los proteidos, que son una combinación de proteínas con sustancias coloreadas. De las cromoproteínas, la hemoglobina más estudiada es la materia colorante de los glóbulos rojos. La hemoglobina, al combinarse con el oxígeno, se convierte en oxihemoglobina, que, al ceder su oxígeno a otras sustancias, se convierte nuevamente en hemoglobina. El valor de la hemoglobina en la vida de humanos y animales es muy grande. Desempeña el papel de transportar oxígeno desde los pulmones a los tejidos. Formada en los pulmones, la oxihemoglobina es transportada por la sangre por todo el cuerpo y, liberando su oxígeno, contribuye al curso de los procesos oxidativos en el cuerpo. Además, la hemoglobina, junto con el plasma sanguíneo, regula el pH de la sangre y la transferencia de dióxido de carbono en el organismo. Un rasgo característico de la hemoglobina es su capacidad de combinarse con el monóxido de carbono, después de lo cual pierde su capacidad de combinarse con el oxígeno. Esto explica el efecto tóxico del monóxido de carbono. La hemoglobina es una combinación de la proteína globina con el hemocromógeno de la materia colorante. Fuera del cuerpo, la hemoglobina, cuando se expone al aire, se convierte en metahemoglobina, que difiere de la oxihemoglobina en la fuerza de su unión con el oxígeno. Cuando se trata con ácido acético glacial, la metahemoglobina se escinde para formar globina y hematina C34H32O4N4Fe (OH). Al tratar la metahemoglobina con el mismo reactivo, pero en presencia de NaC ?, se obtiene una sal de cloruro de hematina, denominada hemina, C34H32O4N4FeC ?. Gemin forma placas características de color marrón rojizo, que permiten revelar la presencia de sangre en las manchas incluso después de varios años. La hematina está muy cerca del hemocromógeno, pero aún difiere de él. Glucoproteínas. Algunas proteínas de este grupo se encuentran en los compuestos mucosos de los organismos animales y las propiedades de estas secreciones están determinadas para estirarse en hilos incluso con una dilución relativamente grande. Estas proteínas se forman en la glándula submandibular (la glándula submandibular es una de las glándulas salivales), el hígado, el estómago y las glándulas intestinales. Otras glucoproteínas se encuentran en cartílago, clara de huevo, humor vítreo, etc. Los representantes investigados de las glucoproteínas son una combinación de proteínas con sustancias que contienen residuos de algunos derivados de carbohidratos, ácidos sulfúrico y acético.

Estructura de la proteínanuevas moléculas

Casi todas las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos que pertenecen, con la excepción de la glicina, a la serie L. Los aminoácidos están interconectados por enlaces peptídicos formados por grupos carboxilo y α-amino de residuos de aminoácidos adyacentes.Una molécula de proteína puede consistir en una o más cadenas que contienen de 50 a varios cientos (a veces más de mil) residuos de aminoácidos. Las moléculas que contienen menos de 50 residuos a menudo se denominan péptidos. Muchas moléculas incluyen residuos de cistina, cuyos enlaces disulfuro unen covalentemente partes de una o más cadenas. En estado nativo, las macromoléculas proteicas tienen una conformación específica. La característica de conformación de una proteína determinada está determinada por la secuencia de residuos de aminoácidos y se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre el péptido y los grupos laterales de los residuos de aminoácidos, así como por interacciones hidrofóbicas y electrostáticas. Hay cuatro niveles de organización de las moléculas de proteína.

La estructura primaria es la secuencia de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Todas las proteínas difieren en su estructura primaria, su posible número potencial es prácticamente ilimitado.

La estructura secundaria de la proteína es la hélice α, que se forma como resultado de la torsión de la cadena polipeptídica debido a los enlaces de hidrógeno entre los grupos: ЇCЇ y ЇNЇ. ¦ ¦ OH

Una vuelta de la hélice suele contener 3,6 residuos de aminoácidos, el paso de la hélice es de 0,544 nm.

Por estructura terciaria de una proteína se entiende la ubicación de su cadena polipeptídica en el espacio. El tamaño, la forma y la polaridad de los residuos de aminoácidos tienen un efecto significativo en la formación de la estructura terciaria. La estructura terciaria de muchas proteínas se compone de varios glóbulos compactos llamados dominios. Los dominios generalmente están conectados entre sí por puentes delgados: cadenas polipeptídicas alargadas.

El término estructura cuaternaria se refiere a macromoléculas que incluyen varias cadenas polipeptídicas (subunidades) que no están unidas covalentemente entre sí. Estas subunidades están interconectadas por enlaces de hidrógeno, iónicos, hidrófobos y otros. Un ejemplo es la macromolécula de hemoglobina.

Enzimas

La catálisis de numerosas reacciones bioquímicas que ocurren en organismos vegetales y animales y sus células, así como en microorganismos unicelulares, se realiza mediante enzimas (enzimas). Las enzimas son sustancias o estructuras puramente proteicas, o proteínas proteicas asociadas a un grupo protésico no proteico. El número de enzimas ya conocidas es muy grande. Se cree que una célula bacteriana utiliza hasta 1000 enzimas diferentes. Sin embargo, la estructura se ha establecido sólo para unos pocos. Ejemplos de enzimas proteicas puras son las enzimas digestivas proteolíticas como la pepsina y la tripsina. Hay casos en que la misma proteína lleva funciones estructurales y enzimáticas en el cuerpo. Un ejemplo es la proteína muscular miosina, que catalíticamente descompone el trifosfato de adenosina, reacción que en este caso proporciona energía para la contracción muscular. Las vitaminas son grupos de sustancias que suelen tener una estructura bastante compleja, a menudo muy alejadas químicamente entre sí y unidas únicamente sobre una base biológica. Estos son los componentes requeridos en pequeñas cantidades, pero absolutamente necesarios de los alimentos, cuya falta causa enfermedad y la ausencia de ellos, la muerte del organismo. Usando vitaminas (pero no solo ellas), el organismo humano y animal construye sus propias enzimas. Una misma sustancia, que sirve como vitamina para organismos de un tipo, puede no ser vitamina para otros organismos por dos razones: o puede sintetizarla él mismo. Entonces, el ácido ascórbico es una vitamina para los humanos, pero para una rata no es una vitamina, ya que el cuerpo de la rata lo crea a partir de la glucosa. Algunas vitaminas son de naturaleza muy universal y son necesarias para todos los organismos, desde los unicelulares (levaduras y bacterias) hasta los humanos. Las plantas verdes pueden producir todas sus sustancias a partir de minerales crudos y CO2 y, por lo tanto, no necesitan vitaminas. Para la acción de una serie de enzimas proteicas en el cuerpo, es necesaria la presencia de microcantidades de iones de ciertos metales-activadores (Mg, Zn, Mo, Mn, Cu), que no se consideran vitaminas. Algunas coenzimas y las vitaminas correspondientes contienen metales (hierro, cobalto). El papel de las cantidades traza de metales (elementos traza) para el desarrollo de las plantas es muy importante; aparentemente, estos microelementos se usan para construir enzimas y sirven como “vitaminas vegetales”. Las enzimas son catalizadores, pero se diferencian de los catalizadores convencionales. Por lo que se caracterizan por:

Mucha mayor especificidad en relación a la estructura del objeto catalizado y en relación a la reacción. Especificidad estereoquímica completa.

Tasa de reacciones enzimáticas mucho mayor en comparación con las mismas reacciones catalizadas por catalizadores convencionales.

Bajo óptimo de la temperatura de su acción (por lo general, la actividad de las enzimas cae bruscamente a 50 ° C y en el rango de 50-100 ° C, su acción se detiene por completo).

Desnaturalización: pérdida irreversible de actividad catalítica cuando se calienta a 50-100 ° C. Sin embargo, existen enzimas (tripsina, ribonucleasa), cuya actividad se restablece al enfriarse, incluso después de la ebullición.

La existencia de un ambiente ácido óptimo para la acción de cada enzima.

La alta velocidad de las reacciones enzimáticas se explica, por un lado, como siempre con la catálisis, por una fuerte disminución de la energía de activación de la reacción. Entonces, con catálisis, una fuerte disminución en la energía de activación de la reacción. Entonces, durante la hidrólisis de la caseína con ácido, la energía de activación es de 20,6 kcal/mol, y durante la hidrólisis con tripsina, de solo 12 kcal/mol. La hidrólisis de sacarosa con ácido requiere una energía de activación de 25,5 kcal/mol, y la enzimática (sacarosa) requiere solo 12-13 kcal/mol. Por otro lado, el factor preexponencial de la ecuación de Arrennus juega un papel igualmente importante en las reacciones enzimáticas, ya que el valor de este factor, por regla general, es muchos órdenes de magnitud mayor que en las reacciones del tipo habitual. Hay evidencia de que las enzimas contienen centros ("bolsillos") que fijan el sustrato en la superficie de sus moléculas y segundos centros que llevan a cabo la reacción. Una enzima puede ser activa en el sentido de que atrae el centro activo hacia el sitio de acción, cambiando algo su estructura secundaria o terciaria.

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Tarea: Determinar fórmula molecular materia orgánica, que incluye: 38,7% de carbono, 45,15% de nitrógeno y 16,5% de hidrógeno. La densidad del hidrógeno es 15,5. Determina la fórmula molecular de la materia orgánica, que incluye: 38,7 % de carbono, 45,15 % de nitrógeno y 16,5 % de hidrógeno. La densidad del hidrógeno es 15,5.

Aminas. Plan de estudio del tema: Plan de estudio del tema: Definición, clasificación Definición, clasificación Importancia biológica Significado biológico Nomenclatura, isomería Nomenclatura, isomería Estructura, propiedades Estructura, propiedades Obtención y aplicación Obtención y aplicación

Propósito: Darse una idea de la estructura, propiedades, producción y uso de las aminas en comparación con el amoníaco. Para formarse una idea de la estructura, propiedades, producción y uso de las aminas en comparación con el amoníaco. Para consolidar la capacidad de trabajar con fuentes adicionales de información, elaborar OK en forma de tablas, diagramas, comparar, analizar, sacar conclusiones, trabajar en parejas y en grupo. Para consolidar la capacidad de trabajar con fuentes adicionales de información, elaborar OK en forma de tablas, diagramas, comparar, analizar, sacar conclusiones, trabajar en parejas y en grupo.

Clasificación de las aminas: Por el número de radicales: Por el número de radicales: Primario Primario Secundario Secundario Terciario Por la naturaleza del radical: Por la naturaleza del radical: Último Limitante Aromático Aromático Mixto Mixto Por el número de grupos amino: Por el número de grupos amino: Monoaminas Monoaminas Diaminas Diaminas poliaminas poliaminas

AMINAS

Derivados del amoníaco, en cuyas moléculas uno o más átomos de hidrógeno están sustituidos por radicales hidrocarbonados:

CH 3 - NH 2 C 2 H 5 - NH 2 C 3 H 7 - NH 2

metilamina etilamina propilamina

Grupo - NH 2 llamado grupo amino. Las aminas son bases orgánicas.

La amina aromática es de gran importancia práctica - anilina.

Anilina C 6 H 5 -NH 2(fenilamina).

La anilina es un líquido aceitoso incoloro con un olor característico. Se oxida rápidamente en el aire y adquiere un color marrón rojizo. Venenoso. La anilina es una base más débil que las aminas limitantes.

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prueba "Nomenclatura de aminas"

AMINOÁCIDOS

Sustancias orgánicas que contienen nitrógeno, cuyas moléculas contienen un grupo carboxilo - COOH y un grupo amino - NH 2.

NH 2 -CH 2 -COOH NH 2 -CH 2 -CH 2 -COOH

ácido aminoacético ácido β-aminopropípico

Aminoácidos y péptidos en la industria y la medicina

Anualmente se producen en el mundo más de 200 mil toneladas de aminoácidos, que se utilizan principalmente como aditivos alimentarios y componentes de la alimentación del ganado. La fermentación es el método industrial tradicional para su producción, pero los métodos químicos y especialmente enzimáticos para la síntesis de diversos aminoácidos son cada vez más importantes. La mayor participación en producción industrial la lisina y el ácido glutámico tienen aminoácidos; la glicina y la metionina también se producen en grandes cantidades. Los aminoácidos, especialmente los esenciales, es decir, los que no se sintetizan en el organismo, son de gran interés principalmente para la medicina y la industria alimentaria. La fenilalanina es precursora de una serie de hormonas que llevan a cabo numerosas reacciones reguladoras en el organismo, la metionina es el principal donante de grupos metilo en la síntesis de adrenalina, creatina, así como fuente de azufre en la formación de tiamina, la valina es interviene en la síntesis del ácido pantoténico, la treonina es precursora de la vitamina B12, etc. En consecuencia, la deficiencia de aminoácidos, que contribuye a la interrupción de muchos procesos metabólicos, debe reponerse mediante la introducción de los aminoácidos exógenos correspondientes.

Aminoácidos como sustancias medicinales

Los aminoácidos son ampliamente utilizados en la práctica médica. Esto se aplica principalmente a aminoácidos como la metionina, la histidina, los ácidos glutámico y aspártico. V últimos años lista de aminoacidos - drogas- se ha expandido significativamente. Incluye arginina, aminoácidos aromáticos, cisteína y algunos otros.

Arginina en combinación con aspartato o glutamato, ayuda con la enfermedad del hígado. K-Na-aspartato alivia la fatiga y alivia el dolor de corazón, se recomienda para enfermedades hepáticas y diabetes. La cisteína protege las enzimas SH en el hígado y otros tejidos de la oxidación y tiene un efecto desintoxicante. También exhibe un efecto protector contra el daño causado por la radiación. La dihidroxifenilalanina y la D-fenilalanina son eficaces en la enfermedad de Parkinson. Un buen material para cirugía se obtiene a partir de poliaminoácidos.

Ácido glutamico utilizado en psiquiatría para la epilepsia y especialmente en psiquiatría infantil para el tratamiento de la demencia y las consecuencias del trauma del nacimiento. Además, se utiliza en la terapia compleja de la enfermedad de úlcera péptica y la hipoxia. Un fármaco muy eficaz es un derivado del ácido glutámico, el ácido gamma-aminobutírico o GABA. Se forma a partir del ácido glutámico como resultado de la descarboxilación por la enzima 4-aminobutirato: 2-hidroxiglutarato aminotransferasa en presencia de fosfato de piridoxal. GABA inhibe la transmisión de impulsos nerviosos en las sinapsis de la central sistema nervioso... Sobre la base de GABA, se creó el medicamento gammalon (aminolona), que se usa para trastornos de la circulación cerebral después de un accidente cerebrovascular, para la aterosclerosis de los vasos cerebrales y la pérdida de memoria.

Ácido aspártico ayuda a aumentar el consumo de oxígeno por parte del músculo cardíaco. En cardiología, se usa Panangin, un medicamento que contiene aspartato de potasio y aspartato de magnesio. Panangin se usa para tratar varios tipos de arritmias, así como enfermedad isquémica corazones.

metionina protege al cuerpo contra el envenenamiento con endotoxinas bacterianas y algunos otros venenos, por lo tanto, se usa para proteger el cuerpo de sustancias tóxicas ambiente... Posee propiedades radioprotectoras.

Glicina, como GABA, es un mediador de inhibición en el sistema nervioso central. En la práctica médica, se utiliza para tratar el alcoholismo. Un derivado de la glicina, la betaína, es un fármaco hepatoprotector eficaz que mejora la digestión.

El uso de aminoácidos como aditivos alimentarios parece ser efectivo, lo que tiene un doble significado: como componentes medicinales, y también para mejorar el valor nutricional de los productos alimenticios y darles un sabor óptimo.

Aminoácidos en la agricultura

Los aminoácidos en la agricultura, los aminoácidos se utilizan principalmente como aditivos para piensos. Muchas proteínas vegetales contienen cantidades muy pequeñas de lisina, por lo que la adición de lisina a la alimentación animal para el equilibrio proteico es de suma importancia. Además, en la agricultura, los aminoácidos se utilizan para proteger las plantas de diversas enfermedades (metionina, ácido glutámico, valina), algunos de los aminoácidos, como la alanina y la glicina, tienen un efecto herbicida y se utilizan para proteger las plantas de las malas hierbas.

La introducción de grupos hidrófobos en aminoácidos como el glutámico o el aspártico permite obtener tensioactivos, que son ampliamente utilizados en la síntesis de polímeros, así como en la producción de detergentes, emulsificantes y aditivos para combustibles para motores.

Aminoácidos como cosméticos

Los champús y cremas con la adición de aminoácidos apoyan de manera más efectiva las funciones normales de la piel y tienen un efecto beneficioso sobre la calidad del cabello.

El uso de aminoácidos está en constante expansión y solo está limitado por el grado de purificación requerido y los altos costos de producción.

En los últimos años, la atención de muchos investigadores se ha centrado en los péptidos reguladores en relación con las posibilidades abiertas de su uso médico como fármacos que imitan la acción de los reguladores endógenos del cuerpo.

Material teórico sobre el tema "Aminoácidos".

PROTEINAS

- compuestos orgánicos de alto peso molecular que consisten en residuos de α-aminoácidos.

V composición de proteínas incluye carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, azufre. Algunas proteínas forman complejos con otras moléculas que contienen fósforo, hierro, zinc y cobre.

Las proteínas tienen un alto peso molecular: albúmina de huevo - 36 000, hemoglobina - 152 000, miosina - 500 000. A modo de comparación: masa molecular alcohol - 46, ácido acético - 60, benceno - 78.

Video tutorial Ardillas

Sobre el tema "Ardillas" se puede leer información:

1.http: //biofile.ru/bio/21838.html

2.http: //biofile.ru/bio/20913.html

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Estructura de aminoácidos

Aminoácidos- compuestos heterofuncionales, que necesariamente contienen dos grupos funcionales: grupo amino -NH 2 y grupo carboxilo -COOH unidos a un radical hidrocarbonado.

La fórmula general para los aminoácidos más simples se puede escribir de la siguiente manera:

Dado que los aminoácidos contienen dos grupos funcionales diferentes que se influyen mutuamente, las reacciones características difieren de reacciones característicasácidos carboxílicos y aminas.

Propiedades de los aminoácidos

El grupo amino -NH 2 determina propiedades basicas de los aminoacidos, ya que es capaz de unirse a sí mismo un catión de hidrógeno por el mecanismo donador-aceptor debido a la presencia de un par de electrones libres en el átomo de nitrógeno.

Grupo -COOH (grupo carboxilo) determina las propiedades ácidas de estos compuestos... Por lo tanto, los aminoácidos son compuestos orgánicos anfóteros.

Reaccionan con álcalis como ácidos:

CON ácidos fuertes como bases de amina:

Además, el grupo amino en el aminoácido interactúa con su grupo carboxilo constituyente, formando una sal interna:

La ionización de las moléculas de aminoácidos depende de la naturaleza ácida o alcalina del medio:

Dado que los aminoácidos en soluciones acuosas se comportan como compuestos anfóteros típicos, en los organismos vivos desempeñan el papel de sustancias tampón que mantienen una cierta concentración de iones de hidrógeno.

Los aminoácidos son sustancias cristalinas incoloras que se derriten con descomposición a temperaturas superiores a 200 °C. Son solubles en agua e insolubles en éter. Dependiendo del radical R-, pueden ser dulces, amargas o insípidas.

Los aminoácidos se clasifican en natural(que se encuentra en los organismos vivos) y sintético... Entre los aminoácidos naturales (alrededor de 150), se distinguen los aminoácidos proteinogénicos (alrededor de 20), que forman parte de las proteínas. Tienen forma de L. Aproximadamente la mitad de estos aminoácidos pertenecen a insustituible, porque no se sintetizan en el cuerpo humano. Indispensables son ácidos como valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, lisina, treonina, cisteína, metionina, histidina, triptófano. Estas sustancias ingresan al cuerpo humano con los alimentos. Si su cantidad en los alimentos es insuficiente, se interrumpe el desarrollo y funcionamiento normal del cuerpo humano. En algunas enfermedades, el cuerpo no puede sintetizar algunos otros aminoácidos. Entonces, con la fenilcetonuria, la tirosina no se sintetiza.

La propiedad más importante de los aminoácidos es la capacidad entrar en condensación molecular con la liberación de agua y la formación de un grupo amida -NH-CO-, Por ejemplo:

Los compuestos de alto peso molecular obtenidos como resultado de tal reacción contienen una gran cantidad de fragmentos de amida y, por lo tanto, se denominan poliamidas.

Estos, además de la fibra de nylon sintética mencionada anteriormente, incluyen, por ejemplo, el enant, que se forma durante la policondensación del ácido aminoenántico. Los aminoácidos con grupos amino y carboxilo en los extremos de las moléculas son adecuados para la producción de fibras sintéticas.

Las poliamidas de Α-aminoácidos se denominan péptidos... Dependiendo del número de residuos de aminoácidos, se distinguen dipéptidos, tripéptidos y polipéptidos. En tales compuestos, los grupos -NH-CO- se denominan péptido.

Isomería y nomenclatura de aminoácidos

Isomería de aminoácidos está determinado por la diferente estructura de la cadena de carbono y la posición del grupo amino, por ejemplo:

Los nombres de los aminoácidos también están muy extendidos, en los que se denota la posición del grupo amino. letras del alfabeto griego: α, β, γ, etc. Entonces, el ácido 2-aminobutanoico también puede llamarse α-aminoácido:

En la biosíntesis de proteínas en los organismos vivos están involucrados 20 aminoácidos.

Ardillas

Ardillas- estos son polímeros naturales de alto peso molecular (el peso molecular varía de 5-10 mil a 1 millón o más), cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos unidos por un enlace amida (péptido).

Las proteínas también se llaman proteinas(Griego "protos" - el primero, importante). El número de residuos de aminoácidos en una molécula de proteína varía mucho y, a veces, alcanza varios miles. Cada proteína tiene su propia secuencia inherente de residuos de aminoácidos.

Las proteínas realizan diversas funciones biológicas: catalítica (enzimas), reguladora (hormonas), estructural (colágeno, fibroína), motora (miosina), de transporte (hemoglobina, mioglobina), protectora (inmunoglobulinas, interferón), de reserva (caseína, albúmina, gliadina) y otras.

Rendimiento proteico de ciertos funciones especificas depende de la configuración espacial de sus moléculas; además, es energéticamente desfavorable para la célula mantener las proteínas en forma desplegada, en forma de cadena, por lo tanto, las cadenas polipeptídicas se pliegan, adquiriendo cierta estructura tridimensional, o conformación. Hay 4 niveles de organización espacial de proteínas.

Las proteínas son la base de las biomembranas, el constituyente más importante de las células y los componentes celulares. Desempeñan un papel clave en la vida de la célula, constituyendo, por así decirlo, la base material de su actividad química.

Propiedad excepcional de la proteína - autoorganización de la estructura, es decir, su capacidad para crear espontáneamente una estructura espacial específica inherente solo a una proteína dada. Esencialmente, toda la actividad del cuerpo (desarrollo, movimiento, desempeño de varias funciones y mucho más) está asociada con sustancias proteicas. Es imposible imaginar la vida sin proteínas.

Las proteínas son el componente más importante de la alimentación humana y animal, proveedor de aminoácidos esenciales.

Estructura de la proteína

En la estructura espacial de las proteínas. gran importancia tiene caracter radicales(residuos) R- en moléculas de aminoácidos. Radicales no polares Los aminoácidos generalmente se encuentran dentro de la macromolécula de proteína y determinan Interacciones hidrofóbicas; radicales polares que contienen grupos ionogénicos (formadores de iones) generalmente se ubican en la superficie de la macromolécula de proteína y caracterizan interacciones electrostáticas (iónicas). Radicales no iónicos polares(por ejemplo, que contienen grupos OH de alcohol, grupos amida) pueden ubicarse tanto en la superficie como en el interior de la molécula de proteína. Están involucrados en la educación. enlaces de hidrógeno.

En las moléculas de proteína, los a-aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos (-CO-NH-):

Las cadenas polipeptídicas así construidas o las regiones individuales dentro de la cadena polipeptídica pueden, en algunos casos, estar unidas adicionalmente entre sí mediante enlaces disulfuro (-S-S-) o, como se les llama a menudo, puentes disulfuro.

Un papel importante en la creación de la estructura de las proteínas lo desempeñan iónico(solución salina) y enlaces de hidrógeno, así como también Interacción hidrofóbica- tipo especial contactos entre los componentes hidrófobos de las moléculas de proteína en ambiente acuático... Todos estos enlaces tienen diferentes fuerzas y proporcionan la formación de una molécula de proteína grande y compleja.

A pesar de la diferencia en la estructura y funciones de las sustancias proteicas, su composición elemental fluctúa de manera insignificante (en% en peso seco): carbono - 51-53; oxígeno - 21.5-23.5; nitrógeno - 16.8-18.4; hidrógeno - 6.5-7.3; azufre - 0.3-2.5.

Algunas proteínas contienen pequeñas cantidades de fósforo, selenio y otros elementos. La secuencia de unión de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica se denomina estructura primaria de la proteína. Una molécula de proteína puede constar de una o más cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene un número diferente de residuos de aminoácidos. Dada la cantidad de combinaciones posibles, podemos decir que la variedad de proteínas es casi ilimitada, pero no todas existen en la naturaleza. El número total de diferentes tipos de proteínas en todos los tipos de organismos vivos es 10 11 -10 12. Para las proteínas, cuya estructura se distingue por una complejidad excepcional, además de la primaria, también existen niveles más altos de organización estructural: estructuras secundarias, terciarias y, a veces, cuaternarias.

Estructura secundaria posee la mayoría de las proteínas, sin embargo, no siempre a lo largo de toda la cadena polipeptídica. Las cadenas polipeptídicas con cierta estructura secundaria se pueden ubicar de diferentes maneras en el espacio.

Información estructura terciaria Además de los enlaces de hidrógeno, las interacciones iónicas e hidrofóbicas juegan un papel importante. Por la naturaleza del "empaquetamiento" de una molécula de proteína, se distinguen proteínas globulares o esféricas y fibrilares o filamentosas.

Para las proteínas globulares, la estructura α-helicoidal es más característica, las espirales están curvadas, "plegadas". La macromolécula tiene forma esférica. Se disuelven en agua y soluciones salinas para formar sistemas coloidales. La mayoría de las proteínas de animales, plantas y microorganismos son proteínas globulares.

- la secuencia de la disposición de los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica que forma la molécula de proteína. La conexión entre los aminoácidos es peptídica.

Si una molécula de proteína consta de solo 10 residuos de aminoácidos, entonces el número de variantes teóricamente posibles de moléculas de proteína, que difieren en el orden de alternancia de los aminoácidos, es 1020. Con 20 aminoácidos, puede formar combinaciones aún más diversas de ellos. En el cuerpo humano se han encontrado unas diez mil proteínas diferentes, que se diferencian tanto entre sí como de las proteínas de otros organismos.

Exactamente estructura primaria molécula de proteína determina las propiedades de las moléculas de proteína y su configuración espacial... El reemplazo de un solo aminoácido por otro en la cadena polipeptídica conduce a un cambio en las propiedades y funciones de la proteína. Por ejemplo, el reemplazo del sexto aminoácido glutámico con valina en la subunidad β de la hemoglobina conduce al hecho de que la molécula de hemoglobina en su conjunto no puede realizar su función principal: el transporte de oxígeno; en tales casos, una persona desarrolla una enfermedad: anemia de células falciformes.

Estructura secundaria- plegamiento ordenado de la cadena polipeptídica en espiral (parece un resorte extendido). Los giros de la hélice se fortalecen mediante enlaces de hidrógeno que surgen entre los grupos carboxilo y los grupos amino. Casi todos los grupos CO y NH están involucrados en la formación de enlaces de hidrógeno. Son más débiles que los peptídicos, pero al repetirse muchas veces dan estabilidad y rigidez a esta configuración. A nivel de la estructura secundaria, hay proteínas: fibroína (seda, telaraña), queratina (cabello, uñas), colágeno (tendones).

Estructura terciaria- plegamiento de cadenas polipeptídicas en glóbulos resultantes de la aparición enlaces químicos(hidrógeno, iónico, disulfuro) y el establecimiento de interacciones hidrofóbicas entre los radicales de los residuos de aminoácidos. El papel principal en la formación de la estructura terciaria lo desempeñan las interacciones hidrofílicas-hidrofóbicas.

En soluciones acuosas, los radicales hidrofóbicos tienden a esconderse del agua, agrupándose dentro de un glóbulo, mientras que los radicales hidrofílicos, como resultado de la hidratación (interacción con dipolos de agua), tienden a estar en la superficie de la molécula. En algunas proteínas, la estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces covalentes disulfuro entre los átomos de azufre de dos residuos de cisteína. A nivel de la estructura terciaria se encuentran enzimas, anticuerpos y algunas hormonas.

Estructura cuaternaria característica de las proteínas complejas, cuyas moléculas están formadas por dos o más glóbulos. Las subunidades se mantienen en la molécula mediante interacciones iónicas, hidrofóbicas y electrostáticas. A veces, durante la formación de una estructura cuaternaria, surgen enlaces disulfuro entre las subunidades. La proteína de estructura cuaternaria más estudiada es la hemoglobina. Está formado por dos subunidades α (141 residuos de aminoácidos) y dos subunidades β (146 residuos de aminoácidos). Asociado con cada subunidad hay una molécula de hemo que contiene hierro.

Si, por alguna razón, la conformación espacial de las proteínas se desvía de lo normal, la proteína no puede realizar sus funciones. Por ejemplo, la enfermedad de las vacas locas (encefalopatía espongiforme) es causada por una conformación anormal de los priones, las proteínas de la superficie de las células nerviosas.

Para las proteínas fibrilares, una estructura filamentosa es más característica. Generalmente no son solubles en agua. Las proteínas fibrilares suelen realizar funciones formadoras de estructuras. Sus propiedades (resistencia, capacidad de estirarse) dependen de la forma en que se empaquetan las cadenas polipeptídicas. Ejemplos de proteínas fibrilares son la miosina, la queratina. En algunos casos, las subunidades de proteínas individuales forman ensamblajes complejos utilizando enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y de otro tipo. En este caso, estructura cuaternaria de las proteinas.

Un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria es la hemoglobina sanguínea. Solo con una estructura de este tipo realiza sus funciones: unir oxígeno y transportarlo a tejidos y órganos. Sin embargo, cabe señalar que la estructura primaria juega un papel excepcional en la organización de estructuras proteicas superiores.

Clasificación de proteínas

Hay varias clasificaciones de proteínas:

Por el grado de dificultad (simple y complejo).

Por la forma de las moléculas (proteínas globulares y fibrilares).

Por solubilidad en solventes individuales (solubles en agua, solubles en soluciones salinas diluidas - albúmina, solubles en alcohol - prolaminas, solubles en álcalis y ácidos diluidos - glutelinas).

Por las funciones que realiza (por ejemplo, proteínas de almacenamiento, proteínas esqueléticas, etc.).

Propiedades de las proteínas

Proteínas - electrolitos anfóteros... A un cierto pH del medio (se llama punto isoeléctrico), el número de cargas positivas y negativas en una molécula de proteína es el mismo. Esta es una de las principales propiedades de la proteína. Las proteínas en este punto son eléctricamente neutras y su solubilidad en agua es la más baja. La capacidad de las proteínas para reducir la solubilidad cuando sus moléculas son eléctricamente neutras se utiliza para el aislamiento de soluciones, por ejemplo, en la tecnología de obtención de productos proteicos.

Hidratación... El proceso de hidratación significa la unión del agua por las proteínas, mientras que ellas exhiben propiedades hidrofílicas: se hinchan, su masa y volumen aumentan. El hinchamiento de las proteínas individuales depende únicamente de su estructura. Los grupos hidrofílicos amida (-CO-NH-, enlace peptídico), amina (-NH 2) y carboxilo (-COOH) presentes en la composición y ubicados en la superficie de la macromolécula proteica atraen moléculas de agua, orientándolas estrictamente en la superficie de la molécula. La capa de hidratación (agua) que rodea los glóbulos de proteína evita la agregación y la precipitación y, por lo tanto, contribuye a la estabilidad de las soluciones de proteína. En el punto isoeléctrico, las proteínas tienen la menor capacidad para unir agua, la capa de hidratación que rodea a las moléculas de proteína se destruye, por lo que se combinan para formar grandes agregados. La agregación de moléculas de proteína también ocurre cuando se deshidratan usando algunos solventes orgánicos, por ejemplo, alcohol etílico. Esto conduce a la precipitación de proteínas. Cuando cambia el pH del medio, la macromolécula de proteína se carga y cambia su capacidad de hidratación.

Con un hinchamiento limitado, las soluciones concentradas de proteína forman sistemas complejos llamados jaleas... Las gelatinas no son fluidas, elásticas, tienen plasticidad, cierta resistencia mecánica y son capaces de mantener su forma. Las proteínas globulares pueden hidratarse completamente, disolverse en agua (por ejemplo, proteínas de la leche), formando soluciones con una concentración baja. Las propiedades hidrofílicas de las proteínas, es decir, su capacidad para hincharse, formar jaleas, estabilizar suspensiones, emulsiones y espumas, son de gran importancia en biología y en la industria alimentaria. Una gelatina muy móvil, construida principalmente a partir de moléculas de proteína, es el citoplasma: gluten crudo aislado de la masa de trigo; contiene hasta un 65% de agua.

Varios hidrofilia Proteínas de gluten: una de las características que caracterizan la calidad del grano de trigo y la harina obtenida de él (el llamado trigo fuerte y débil). La hidrofilicidad de las proteínas en el grano y la harina juega un papel importante en el almacenamiento y procesamiento del grano, en la panificación. La masa, que se obtiene en la industria de la panadería, es una proteína hinchada en agua, una gelatina concentrada que contiene granos de almidón.

Desnaturalización de proteínas... Durante la desnaturalización bajo la influencia de factores externos (temperatura, estrés mecánico, la acción de agentes químicos y una serie de otros factores), hay un cambio en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la macromolécula de proteína, es decir, su estructura espacial nativa . La estructura primaria, y por lo tanto composición química las ardillas no cambian. Las propiedades físicas cambian: la solubilidad, la capacidad de hidratación disminuye, la actividad biológica se pierde. La forma de la macromolécula de la proteína cambia y se produce la agregación. Al mismo tiempo, aumenta la actividad de algunos grupos químicos, se facilita el efecto de las enzimas proteolíticas sobre las proteínas y, por tanto, se hidroliza más fácilmente.

En tecnología de los alimentos, desnaturalización térmica de proteínas, cuyo grado depende de la temperatura, la duración del calentamiento y la humedad. Esto debe recordarse al desarrollar modos de tratamiento térmico de materias primas alimentarias, productos semielaborados y, a veces, productos terminados. Los procesos de desnaturalización térmica juegan un papel especial en el escaldado de materias primas vegetales, secado de cereales, horneado de pan y obtención de pastas. La desnaturalización de proteínas también puede ser causada por acción mecánica (presión, frotamiento, agitación, ultrasonido). Finalmente, la desnaturalización de las proteínas se produce por la acción de reactivos químicos (ácidos, álcalis, alcohol, acetona). Todas estas técnicas son ampliamente utilizadas en alimentos y biotecnología.

Espumoso... El proceso de espumado se entiende como la capacidad de las proteínas para formar sistemas líquido-gas altamente concentrados llamados espumas. La estabilidad de la espuma, en la que la proteína es un agente espumante, depende no solo de su naturaleza y concentración, sino también de la temperatura. Las proteínas se utilizan ampliamente como agentes espumantes en la industria de la confitería (malvavisco, malvavisco, soufflé). El pan tiene una estructura de espuma, y ​​esto afecta su sabor.

Las moléculas de proteína bajo la influencia de una serie de factores pueden colapso o interactuar con otras sustancias con la formación de nuevos productos. Para la industria alimentaria se pueden distinguir dos procesos importantes:

1) hidrólisis de proteínas por enzimas;

2) interacción de grupos amino de proteínas o aminoácidos con grupos carbonilo de azúcares reductores.

Bajo la influencia de las enzimas proteasas que catalizan la escisión hidrolítica de las proteínas, estas últimas se descomponen en productos más simples (polipéptidos y dipéptidos) y finalmente en aminoácidos. La tasa de hidrólisis de proteínas depende de su composición, estructura molecular, actividad enzimática y condiciones.

hidrólisis de proteínas... La reacción de hidrólisis con la formación de aminoácidos en general se puede escribir de la siguiente manera:

Combustión. Las proteínas se queman con la formación de nitrógeno, dióxido de carbono y agua, así como algunas otras sustancias. La quema se acompaña de un olor característico a plumas quemadas.

Reacciones de color... Para la determinación cualitativa de proteína, se utilizan las siguientes reacciones:

1. desnaturalización- el proceso de alteración de la estructura natural de la proteína (destrucción de la estructura secundaria, terciaria, cuaternaria).

2. Hidrólisis- destrucción de la estructura primaria en una solución ácida o alcalina con formación de aminoácidos.

3.Reacciones cualitativas de proteínas:

· biuret;

Reacción de Biuret- coloración violeta bajo la acción de sales de cobre (II) en solución alcalina. Tal reacción es producida por todos los compuestos que contienen un enlace peptídico, en el que las soluciones de proteínas débilmente alcalinas interactúan con una solución de sulfato de cobre (II) con la formación de compuestos complejos entre los iones Cu 2+ y los polipéptidos. La reacción va acompañada de la aparición de un color azul violeta.

· xantoproteína;

Reacción de xantoproteína- la aparición de una coloración amarilla bajo la acción del ácido nítrico concentrado en proteínas que contienen residuos de aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina), en la que la interacción de los ciclos aromático y heteroatómico en la molécula de proteína con concentrado Ácido nítrico acompañada de la aparición de un color amarillo.

· reacción para la determinación de azufre en proteínas.

Reacción de cisteína(para proteínas que contienen azufre) - hervir una solución de proteína con acetato de plomo (II) con apariencia de una coloración negra.

Material de referencia para pasar la prueba:

Tabla de Mendeleiev

Tabla de solubilidad