Mehanizam stvaranja peptidne veze u proteinima. Aminokiseline su povezane peptidnim vezama. Svojstva peptidne veze uključuju

Polipeptidi su proteini koji imaju visok stupanj kondenzacije. Rasprostranjeni su među organizmima biljnog i životinjskog podrijetla. Odnosno, ovdje govorimo o komponentama koje su obavezne. Oni su vrlo raznoliki i ne postoji jasna granica između takvih tvari i običnih proteina. Ako govorimo o raznolikosti takvih tvari, tada treba napomenuti da kada se formiraju, u ovaj proces je uključeno najmanje 20 aminokiselina protenogenog tipa, a ako govorimo o broju izomera, onda se mogu neodređeno.

Zbog toga molekule proteinskog tipa imaju toliko mogućnosti koje su gotovo neograničene kada je u pitanju njihova multifunkcionalnost. Dakle, jasno je zašto se proteini nazivaju glavnim od svih živih bića na Zemlji. Proteini se također nazivaju jednim od najsloženijih tvari koje je priroda ikada stvorila, a također su i vrlo jedinstveni. Kao i proteini, proteini doprinose aktivnom razvoju živih organizama.

Da budemo što precizniji, riječ je o tvarima koje su biopolimeri na bazi aminokiselina koje sadrže najmanje stotinjak ostataka aminokiselinskog tipa. Štoviše, i ovdje postoji podjela - postoje tvari koje pripadaju niskomolekularnoj skupini, uključuju samo nekoliko desetaka aminokiselinskih ostataka, postoje i tvari koje pripadaju visokomolekularnim skupinama, sadrže znatno više takvih ostataka. Polipeptid je tvar koja se doista ističe velikom raznolikošću u svojoj strukturi i organizaciji.

Skupine polipeptida

Sve ove tvari konvencionalno su podijeljene u dvije skupine; ova podjela uzima u obzir značajke njihove strukture, koje izravno utječu na njihovu funkcionalnost:

• Prva skupina uključuje tvari koje se razlikuju u tipičnoj strukturi proteina, to jest, to uključuje linearni lanac i same aminokiseline. Nalaze se u svim živim organizmima, a tu su od najvećeg interesa tvari s pojačanom hormonskom aktivnošću.
• Što se tiče druge skupine, ovdje su oni spojevi čija struktura nema najtipičnija svojstva za proteine.

Što je polipeptidni lanac

Polipeptidni lanac je proteinska struktura koja uključuje aminokiseline, a sve su čvrsto povezane spojevima peptidnog tipa. Ako govorimo o primarnoj strukturi, onda govorimo o najjednostavnijoj razini strukture molekule proteinskog tipa. Ovaj organizacijski oblik karakterizira povećana stabilnost.

Kada se u stanicama počnu stvarati peptidne veze, prvo se aktivira karboksilna skupina jedne aminokiseline, a tek tada počinje aktivno povezivanje s drugom sličnom skupinom. To jest, polipeptidne lance karakteriziraju stalno izmjenični fragmenti takvih veza. Postoji niz specifičnih čimbenika koji imaju značajan utjecaj na oblik strukture primarnog tipa, ali njihov utjecaj nije ograničen na ovo. Postoji aktivan utjecaj na one organizacije takvog lanca koje imaju najvišu razinu.

Ako govorimo o značajkama ovog organizacijskog oblika, one su sljedeće:

• postoji redovita izmjena struktura koje pripadaju krutom tipu;
• Postoje područja koja imaju relativnu pokretljivost; imaju sposobnost rotiranja oko veza. To su značajke ove vrste koje utječu na to kako se polipeptidni lanac uklapa u prostor. Štoviše, razne vrste organizacijskih problema mogu se pojaviti s peptidnim lancima pod utjecajem mnogih čimbenika. Može doći do odvajanja jedne od struktura, kada se peptidi formiraju u zasebnu skupinu i odvajaju se od jednog lanca.

Sekundarna struktura proteina

Ovdje govorimo o varijanti polaganja lanca na način da se organizira uređena struktura, što postaje moguće zahvaljujući vodikovim vezama između skupina peptida jednog lanca s istim skupinama drugog lanca. Ako uzmemo u obzir konfiguraciju takve strukture, to može biti:

1. Spiralni tip, ovo ime dolazi od njegovog jedinstvenog oblika.
2. Slojevito-naborani tip.

Ako govorimo o spiralnoj skupini, onda je to proteinska struktura koja se formira u obliku spirale, koja se formira bez nadilaženja jednog lanca polipeptidnog tipa. Ako govorimo o izgledu, on je u mnogočemu sličan običnoj električnoj spirali, koja se nalazi u pločicama koje rade na struju.

Što se tiče slojevito-naborane strukture, ovdje se lanac odlikuje zakrivljenom konfiguracijom, njegovo formiranje se odvija na temelju veza vodikovog tipa, a ovdje je sve ograničeno na granice jednog dijela određenog lanca.

Sposoban međusobnog povezivanja peptid sv. (nastaje polimerna molekula).

Peptidna veza – između α-karboksilne skupine jedne aminokiseline. Iα-aminogr.drugi amino..

Prilikom imenovanja dodajte sufiks "-il", zadnji je amino. nije uređeno to je ime.

(alanil-seril-triptofan)

Svojstva peptidne veze

1. Transpozicija radikala aminokiselina u odnosu na C-N vezu

2. Koplanarnost - svi atomi uključeni u peptidnu skupinu nalaze se u istoj ravnini, s "H" i "O" smještenim na suprotnim stranama peptidne veze.

3. Prisutnost keto oblika (o-c=n) i enolnog (o=s-t-n) oblika

4. Sposobnost stvaranja dviju vodikovih veza s drugim peptidima

5. Peptidna veza ima djelomično karakter dvostruke veze, duljina je manja od jednostruke veze, krute je strukture, te je rotacija oko nje otežana.

Za detekciju proteina i peptida - biuretska reakcija (od plave do ljubičaste)

4) FUNKCIJE PROTEINA:

Strukturni proteini (kolagen, keratin),

Enzimski (pepsin, amilaza),

Transport (transferin, albumin, hemoglobin),

Hrana (bjelanjci, žitarice),

Kontraktilni i motorički (aktin, miozin, tubulin),

Zaštitni (imunoglobulini, trombin, fibrinogen),

Regulatorni (somatotropni hormon, adrenokortikotropni hormon, inzulin).

RAZINE ORGANIZACIJE STRUKTURE PROTEINA

Protein je sekvenca aminokiselina povezanih jedna s drugom peptidne veze.

Peptid je amino. ne više od 10

Polipeptid - od 10 do

Proteini - više od 40 aminokiselina.

PRIMARNA STRUKTURA -linearna proteinska molekula, slika. kada se kombiniraju aminokiseline. u lanac.

polimorfizam proteina- mogu se naslijediti i ostati u populaciji

Redoslijed i omjer aminokiselina u primarnoj strukturi određuje nastanak sekundarne, tercijarne i kvarterne strukture.

SEKUNDARNA STRUKTURA- interakcija pept. grupe s arr. vodik veze. Postoje 2 vrste konstrukcija - polaganje u obliku užeta i lonca.

Dvije opcije sekundarne strukture: α-heliks (α-struktura ili paralelna) i β-nabrani sloj (β-struktura ili antiparalelna).

U pravilu su obje strukture prisutne u jednom proteinu, ali u različitim omjerima.

U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima prevladava β-struktura.

Sekundarna struktura nastaje samo uz sudjelovanje vodikovih veza između peptidnih skupina: atom kisika jedne skupine reagira s atomom vodika druge, istodobno se kisik druge peptidne skupine veže s vodikom treće, itd.

α-aminokiseline mogu biti međusobno kovalentno povezane pomoću peptidnih veza . Karboksilna skupina jedne aminokiseline je kovalentno vezana za amino skupinu druge aminokiseline. U ovom slučaju, R- CO-NH-R veza, koja se naziva peptidna veza. U ovom slučaju, molekula vode se odvaja.

Uz pomoć peptidnih veza iz aminokiselina nastaju proteini i peptidi. Peptidi koji sadrže do 10 aminokiselina nazivaju se oligopeptidi . Često naziv takvih molekula označava broj aminokiselina uključenih u oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid itd. Peptidi koji sadrže više od 10 aminokiselina nazivaju se "polipeptidi", a polipeptidi koji se sastoje od više od 50 aminokiselinskih ostataka obično se nazivaju proteinima. Monomeri aminokiselina koji izgrađuju proteine ​​nazivaju se "aminokiselinskih ostataka". Aminokiselinski ostatak koji ima slobodnu amino skupinu naziva se N-terminal i piše se lijevo, a onaj koji ima slobodnu C-karboksilnu skupinu naziva se C-terminal i piše se desno. Peptidi se zapisuju i čitaju s N-kraja.

Veza između α-ugljikovog atoma i α-amino skupine ili α-karboksilne skupine sposobna je za slobodnu rotaciju (iako je ograničena veličinom i prirodom radikala), što omogućuje polipeptidnom lancu da poprimi različite konfiguracije.

Peptidne veze obično se nalaze u trans konfiguraciji, tj. α-ugljikovi atomi nalaze se na suprotnim stranama peptidne veze. Kao rezultat toga, bočni radikali aminokiselina nalaze se na najvećoj udaljenosti jedan od drugog u prostoru. Peptidne veze su vrlo jake i jesu kovalentni.

Ljudsko tijelo proizvodi mnoge peptide koji sudjeluju u regulaciji raznih bioloških procesa i imaju visoku fiziološku aktivnost. To su niz hormona - oksitocin (9 aminokiselinskih ostataka), vazopresin (9), bradikinin (9) koji reguliraju vaskularni tonus, hormoni štitnjače (3), antibiotici - gramicidin, peptidi s analgetskim učinkom (enkefalini (5) i endorfini i drugi opioidni peptidi). Analgetski učinak ovih peptida je stotinama puta veći od analgetskog učinka morfija;

Oksitocin se oslobađa u krv tijekom hranjenja djeteta, uzrokuje kontrakciju mioepitelnih stanica kanalića mliječne žlijezde i potiče lučenje mlijeka. Osim toga, oksitocin utječe na glatke mišiće maternice tijekom poroda, uzrokujući njezino stezanje.

Za razliku od oksitocina, glavni fiziološki učinak vazopresina je povećanje reapsorpcije vode u bubrezima kada se smanji krvni tlak ili volumen krvi (stoga je drugi naziv za ovaj hormon antidiuretik). Osim toga, vazopresin uzrokuje vazokonstrikciju.

Postoje 4 razine strukturne organizacije proteina, koje se nazivaju primarna, sekundarna, tercijarna i kvaternarna struktura. Postoje opća pravila prema kojima se formiraju prostorne strukture proteina.

Primarna struktura proteina- ovo je kovalentna struktura okosnice polipeptidnog lanca - linearni niz aminokiselinskih ostataka koji su međusobno povezani peptidnim vezama. Primarna struktura svakog pojedinog proteina kodirana je u dijelu DNK koji se naziva gen. U procesu sinteze proteina, informacije sadržane u genu prvo se prepisuju u mRNA, a zatim se pomoću mRNA kao predloška primarna struktura proteina sastavlja na ribosomu. Svaki od 50 000 pojedinačnih proteina u ljudskom tijelu ima primarnu strukturu jedinstvenu za taj protein.

Inzulin je prvi protein čija je primarna struktura dešifrirana. Inzulin je proteinski hormon; sadrži 51 aminokiselinu, sastoji se od dva polipeptidna lanca (lanac A sadrži 21 aminokiselinu, lanac B - 30 aminokiselina). Inzulin se sintetizira u β-stanicama gušterače i izlučuje u krv kao odgovor na povećanje koncentracije glukoze u krvi. U strukturi inzulina postoje 2 disulfidne veze koje povezuju 2 polipeptidna lanca A i B, te 1 disulfidna veza unutar A lanca.

Sekundarna struktura Proteini su konformacija polipeptidnog lanca, tj. metoda uvijanja lanca u prostoru zbog vodikovih veza između skupina -NH i -CO. Postoje dva glavna načina za postavljanje lanca − α-heliks i β-struktura.

α -Spirala

U ovoj vrsti strukture peptidna okosnica se uvija u obliku spirale zbog stvaranja vodikovih veza između atoma kisika karbonilnih skupina i atoma vodika amino skupina koje su dio peptidnih skupina kroz 4 aminokiselinska ostatka. Vodikove veze su orijentirane duž osi zavojnice. Postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju α-heliksa.

U stvaranju vodikovih veza sudjeluju gotovo svi atomi kisika i vodika peptidnih skupina. Kao rezultat toga, α-heliks je "kontrahiran" mnogim vodikovim vezama. Unatoč činjenici da su te veze klasificirane kao slabe, njihov broj osigurava najveću moguću stabilnost α-heliksa. Budući da sve hidrofilne skupine peptidne okosnice obično sudjeluju u stvaranju vodikovih veza, hidrofilnost (tj. sposobnost stvaranja vodikovih veza s vodom) α-spirala se smanjuje, a njihova hidrofobnost raste.

α-spiralna struktura je najstabilnija konformacija peptidne okosnice, koja odgovara minimalnoj slobodnoj energiji. Uslijed stvaranja α-heliksa polipeptidni lanac se skraćuje, ali ako se stvore uvjeti za kidanje vodikovih veza, polipeptidni lanac će se ponovno produžiti.

Radikali aminokiselina nalaze se na vanjskoj strani α-heliksa i usmjereni su od peptidne okosnice. Oni ne sudjeluju u stvaranju vodikovih veza karakterističnih za sekundarnu strukturu, ali neki od njih mogu poremetiti stvaranje α-heliksa.

To uključuje:

Prolin. Njegov atom dušika dio je krutog prstena, što eliminira mogućnost rotacije oko -N-CH- veze. Osim toga, atom dušika prolina, koji tvori peptidnu vezu s drugom aminokiselinom, nema atom vodika. Kao rezultat toga, prolin nije u stanju formirati vodikovu vezu na ovom mjestu na peptidnoj okosnici, a α-spiralna struktura je poremećena. Tipično, petlja ili zavoj se javlja na ovom mjestu u peptidnom lancu;

Područja u kojima se uzastopno nalazi nekoliko jednako nabijenih radikala između kojih nastaju elektrostatske odbojne sile;

Područja s usko raspoređenim glomaznim radikalima koji mehanički ometaju stvaranje a-heliksa, na primjer metionin, triptofan.

β-Struktura

β-struktura nastaje stvaranjem mnogih vodikovih veza između atoma peptidnih skupina linearnih područja jednog polipeptidnog lanca čineći zavoje, ili između različitih polipeptidnih lanaca, β-struktura tvori lik sličan listu presavijenom poput harmonike - β-nabrani sloj.

Presavijeni sloj fibroinasvila: cik-cakantiparalelni nabori.

Kada se vodikove veze stvaraju između atoma peptidne okosnice različitih polipeptidnih lanaca, nazivaju se međulančane veze. Vodikove veze koje nastaju između linearnih regija unutar jednog polipeptidnog lanca nazivaju se unutarlančane. U β-strukturama su vodikove veze smještene okomito na polipeptidni lanac.

Tercijarna struktura proteina- trodimenzionalna prostorna struktura nastala zbog interakcija između radikala aminokiselina, koji se mogu nalaziti na znatnoj udaljenosti jedni od drugih u polipeptidnom lancu.

Tercijarna struktura naboranog polipeptidnog lanca stabilizirana je nizom interakcija između radikali aminokiselina: to su hidrofobne interakcije, elektrostatsko privlačenje, vodikove veze, kao i disulfidne -S-S- veze.

Hidrofilni radikali aminokiselina teže stvaranju vodikovih veza s vodom i stoga se uglavnom nalaze na površini proteinske molekule.

Sve hidrofilne skupine radikala aminokiselina koje se nalaze unutar hidrofobne jezgre međusobno djeluju pomoću ionskih i vodikovih veza.

Vrste veza koje nastaju između radikala aminokiselina tijekom formiranja tercijarne strukture proteina. 1 - ionske veze; 2 - vodikove veze; 3 - hidrofobne veze; 4 - disulfidne veze.

Ionske veze (elektrostatsko privlačenje) može se pojaviti između negativno nabijenih (anionskih) karboksilnih skupina radikala asparaginske i glutaminske kiseline i pozitivno nabijenih (kationskih) skupina radikala lizina, arginina ili histidina.

Vodik komunikacije nastaju između hidrofilnih nenabijenih skupina (kao što su -OH, -CONH 2, SH skupine) i bilo koje druge hidrofilne skupine. Tercijarna struktura nekih proteina stabilizirana je disulfidom komunikacije, nastaje zbog interakcije SH skupina dva cisteinska ostatka. Ova dva cisteinska ostatka mogu biti smještena daleko jedan od drugoga u linearnoj primarnoj strukturi proteina, ali tijekom formiranja tercijarne strukture oni se približavaju i tvore snažno kovalentno vezanje radikala.

Većina intracelularnih proteina nema disulfidne veze. Međutim, takve su veze česte u proteinima koje stanica luči u izvanstanični prostor. Vjeruje se da te kovalentne veze stabiliziraju konformaciju proteina izvan stanice i sprječavaju njihovu denaturaciju. Ovi proteini uključuju hormon inzulin i imunoglobuline.

Kvartarna struktura proteina. Mnogi proteini sadrže samo jedan polipeptidni lanac. Takvi se proteini nazivaju monomeri. Monomerni proteini također uključuju proteine ​​koji se sastoje od nekoliko lanaca, ali su povezani kovalentno, na primjer disulfidnim vezama (dakle, inzulin treba smatrati monomernim proteinom).

Istodobno, postoje proteini koji se sastoje od dva ili više polipeptidnih lanaca. Nakon formiranja trodimenzionalne strukture svakog polipeptidnog lanca, oni se ujedinjuju pomoću istih slabih interakcija koje su sudjelovale u formiranju tercijarne strukture: hidrofobne, ionske, vodikove.

Metoda pakiranja dva ili više pojedinačnih globularnih proteina u molekulu je kvaternar struktura proteina.

Pojedinačni polipeptidni lanci u takvom proteinu nazivaju se monomeri ili podjedinice. Protein koji sadrži nekoliko monomera naziva se oligomernim. Oligomerni globularni proteini obično su velike veličine i često obavljaju regulatorne funkcije u enzimskim kompleksima.

Održavanje karakteristične konformacije proteina moguće je zbog pojave mnogih slabih veza između različitih dijelova polipeptidnog lanca. Konformacija proteina može se promijeniti kada se promijene kemijska i fizikalna svojstva okoline, kao i kada protein stupa u interakciju s drugim molekulama. U tom slučaju dolazi do promjene u prostornoj strukturi ne samo područja u kontaktu s drugom molekulom, već i konformacije proteina u cjelini.

Konformacijske promjene igraju veliku ulogu u funkcioniranju proteina u živoj stanici. Razbijanje velikog broja slabih veza u proteinskoj molekuli pod utjecajem organskih otapala, ultrazvuka, temperature, pH itd. dovodi do razaranja njegove prirodne konformacije. Razvijanje lanaca bez kidanja njihovih kovalentnih veza naziva se denaturacija. Ovaj protein je biološki neaktivan. Kada su proteini denaturirani, peptidne veze se ne prekidaju, tj. primarna struktura proteina nije narušena, ali je izgubljena njegova funkcija.

Aminokiseline se mogu međusobno povezivati ​​putem veza koje se nazivaju peptidne veze, tvoreći tako polimernu molekulu. Ako broj aminokiselina ne prelazi 10, tada se zove novi spoj peptid; ako od 10 do 40 aminokiselina – polipeptid, ako više od 40 aminokiselina – protein.

Peptidna veza je veza između α-karboksilne skupine jedne aminokiseline i α-amino skupine druge aminokiseline.

Stvaranje peptidne veze

Ako je potrebno imenovati peptid, sufiks "-il" dodaje se svim nazivima aminokiselina; samo posljednja aminokiselina zadržava svoje ime nepromijenjeno. Na primjer, Alan mulj-ser mulj-triptof hr ili γ-glutamin mulj-cistein mulj-sjaj I n (nazvano drugačije glutation).

Svojstva peptidne veze uključuju:

1. Koplanarnost

Svi atomi uključeni u peptidnu skupinu nalaze se u istoj ravnini, s atomima "H" i "O" koji se nalaze na suprotnim stranama peptidne veze.

2. Trans položaj supstituenata

Radikali aminokiselina u odnosu na peptidnu osovinu C-N- spojevi su na “različitim” stranama, u poprečnom položaju.

3. Dva ekvivalentna oblika

Peptidna veza se nalazi u keto obliku i enolnom obliku.

4. Sposobnost stvaranja vodikovih veza.

Atomi kisika i vodika uključeni u peptidnu skupinu imaju sposobnost stvaranja vodikovih veza s atomima kisika i vodika drugih peptidnih skupina.

5. Peptidna veza ima djelomično karakter dvostruke veze.

Duljina peptidne veze je kraća od jednostruke veze, krute je strukture i rotacija oko nje je otežana. No budući da u proteinu osim peptidne veze postoje i druge veze, lanac aminokiselina može se okretati oko glavne osi, što proteinima daje različite konformacije (prostorni raspored atoma).

- kemijska veza koja nastaje između dviju molekula kao rezultat reakcije kondenzacije između karboksilne skupine (-COOH) jedne i amino skupine (-NH 2) druge, dok je jedna molekula vode (H 2 O) pušten na slobodu. Molekula koja sadrži peptidnu vezu naziva se amid. Hotiriohatom funkcionalna skupina -C(=O)NH- naziva se amidna skupina ili, kada se govori o proteinima, peptidna skupina.

Peptidne veze se u prirodi najčešće nalaze u peptidima i proteinima, povezuju ostatke aminokiselina. Peptidna veza također je osnova peptidne nukleinske kiseline (PNA). Poliamidi, kao što su najlon i aramid, sintetičke su molekule (polimeri) koji također sadrže peptidne veze.

Stvaranje peptidne veze

Peptidna veza nastaje kao rezultat reakcije kondenzacije između karboksilne i amino skupine. U ovom slučaju, amino skupina igra ulogu nukleofila, zamjenjujući hidroksil karboksilne skupine:

Budući da je -OH loša otpadna skupina, opisana reakcija kondenzacije je vrlo teška. Obrnuta reakcija - razaranje peptidne veze - naziva se reakcija hidrolize. Pod standardnim uvjetima, ravnoteža je pomaknuta upravo prema hidrolizi i stvaranju slobodnih aminokiselina (ili drugih monomernih jedinica). Dakle, peptidna veza je metastabilna, unatoč činjenici da se njenom hidrolizom oslobađa oko 10 kJ/mol energije, ovaj proces bez prisustva katalizatora hidrolize odvija se izuzetno sporo: životni vijek peptida u vodenoj otopini je oko 1000 godina. U živim organizmima reakcije hidrolize ubrzavaju enzimi.

Reakcija kondenzacije koja rezultira stvaranjem peptidne veze zahtijeva doprinos slobodne energije. Kako u kemijskoj sintezi, tako iu biosintezi proteina, to je osigurano aktivacijom karboksilnih skupina, zbog čega je olakšano uklanjanje hidroksilne skupine.

Rezonantni oblici peptidne skupine

U 1930-ima i 1940-ima, Linus Pauling i Robert Corey izveli su difrakcijske analize rendgenskih zraka nekoliko aminokiselina i dipeptida. Uspjeli su ustanoviti da peptidna skupina ima krutu planarnu strukturu, šest atoma leži u istoj ravnini: α-ugljikov atom i C = O skupina prve aminokiseline i N-H skupina i α-ugljikov atom druge aminokiseline. amino kiselina. Pauling je to objasnio postojanjem dva rezonantna oblika peptidne skupine, na što ukazuje kraća duljina C-N veze u peptidnoj skupini (133 pm) od iste veze u jednostavnim aminima (149 pm). Dakle, zbog djelomičnog odvajanja elektronskog para između karbonilnog kisika i amidnog dušika, peptidna veza ima 40% dvostruka svojstva:

U skupini peptida ne dolazi do rotacije oko C-N veze zbog njezine djelomične dualnosti. Rotacija je dopuštena samo oko C-C α i N-C α veza. Kao rezultat toga, okosnica peptida može se predstaviti kao niz polja odvojenih zajedničkim točkama rotacije (C α atomi). Ova struktura ograničava broj mogućih konformacija peptidnih lanaca.

Dodatno, učinak rezonancije stabilizira skupinu dodavanjem energije od približno 84 kcal/mol, čineći je manje kemijski reaktivnom od mnogih sličnih skupina (npr. estera). Ova skupina je nenabijena pri fiziološkim pH vrijednostima, ali zbog postojanja dva rezonantna oblika, karbonilni kisik nosi djelomično negativan naboj, a amidni dušik nosi djelomično pozitivan naboj. Ovo stvara dipol s dipolnim momentom od oko 3,5 Debyea (0,7 elektron-angstroma). Ovi dipolni momenti mogu biti usmjereni paralelno u određenim tipovima sekundarne strukture (npr. α-heliks).

Stereoizomerija

Moguće konfiguracije

Za planarnu peptidnu vezu moguće su dvije konfiguracije: in trans-konfiguracija α-ugljikovih atoma i bočnih lanaca nalaze se na suprotnim stranama peptidne veze, dok u cis-konfiguracije - s istim. Trans oblik peptidne n' veze mnogo su češće nego cis(javlja se u 99,6% slučajeva), zbog činjenice da u potonjem slučaju postoji velika vjerojatnost prostorne kolizije između bočnih skupina aminokiselina:

Izuzetak je aminokiselina prolin, ako je preko amino skupine povezana s bilo kojom drugom aminokiselinom. Prolin je jedina proteinogena aminokiselina koja ne sadrži primarnu, već sekundarnu amino skupinu u blizini C α. U njoj je atom dušika vezan na dva atoma ugljika, a ne na jedan, kao kod drugih aminokiselina. U prolinu, koji je uključen u peptid, supstituenti na atomu dušika ne razlikuju se toliko kao u drugim aminokiselinama. Stoga razlika između trans- I cis-konfiguracije su vrlo beznačajne i nijedna od njih nema energetsku prednost.

Moguće konformacije

Konformaciju peptida određuju tri torzijska kuta, odražavajući rotacije oko tri uzastopne veze u okosnici peptida: ψ (psi) oko C α1-C, ω (omega) oko C-N i φ (phi) oko N-C α2.

Kao što je već spomenuto, rotacija oko same peptidne veze se ne događa, tako da kut ω uvijek ima vrijednost od cca. 180° in trans-konfiguracija i 0° u mnogo rjeđoj cis-konfiguracije.

Budući da su N-C α2 i C α1-C veze s obje strane peptidne veze obične jednostruke veze, rotacija oko njih je neograničena, zbog čega peptidni lanci mogu poprimiti različite prostorne konformacije. No, nisu moguće sve kombinacije torzijskih kutova, pri nekima od njih dolazi do prostornih sudara atoma. Prihvatljive vrijednosti vizualiziraju se na dvodimenzionalnom grafikonu koji se naziva Ramachandran dijagram.

Metode određivanja

Biuretska reakcija

Peptidna skupina ima karakterističnu apsorpcijsku vrpcu u rasponu od 190-230 nm.

Kvalitativna reakcija na peptidnu vezu je reakcija biureta s koncentriranom otopinom bakrovog (II) sulfata (CuSO 4) u alkalnom mediju. Produkt je plavo-ljubičasti kompleks između atoma bakra i atoma dušika.

Biuretska reakcija može se koristiti za kolorimetrijsko mjerenje koncentracije proteina i peptida, no zbog niske osjetljivosti ove metode mnogo se češće koriste njezine modifikacije. Jedna od tih modifikacija je Lowryjeva metoda, u kojoj se reakcija biureta kombinira s oksidacijom ostataka aromatskih aminokiselina.