Peptīdu saites veidošanās mehānisms olbaltumvielās. Aminoskābes ir savienotas ar peptīdu saitēm. Peptīdu saites īpašības ietver

Polipeptīdi ir proteīni, kuriem ir augsta kondensācijas pakāpe. Tie ir plaši izplatīti gan augu, gan dzīvnieku izcelsmes organismos. Tas ir, šeit mēs runājam par komponentiem, kas ir obligāti. Tie ir ārkārtīgi dažādi, un starp šādām vielām un parastajiem proteīniem nav skaidras robežas. Ja mēs runājam par šādu vielu daudzveidību, tad jāņem vērā, ka tad, kad tās veidojas, šajā procesā tiek iesaistītas vismaz 20 protenogēna tipa aminoskābes, un, ja runājam par izomēru skaitu, tad tās var būt nenoteikts.

Tāpēc proteīna tipa molekulām ir tik daudz iespēju, kas ir gandrīz neierobežotas, ja runa ir par to daudzfunkcionalitāti. Tātad, ir skaidrs, kāpēc olbaltumvielas tiek sauktas par galvenajām no visām dzīvajām būtnēm uz Zemes. Olbaltumvielas tiek sauktas arī par vienu no sarežģītākajām vielām, ko daba jebkad veidojusi, turklāt tās ir ļoti unikālas. Tāpat kā olbaltumvielas, arī olbaltumvielas veicina dzīvo organismu aktīvu attīstību.

Lai būtu pēc iespējas precīzāk, mēs runājam par vielām, kas ir biopolimēri, kuru pamatā ir aminoskābes, kas satur vismaz simts aminoskābju tipa atlikumus. Turklāt šeit ir arī dalījums - ir vielas, kas pieder pie mazmolekulārās grupas, tajās ir tikai daži desmiti aminoskābju atlikumu, ir arī vielas, kas pieder pie lielmolekulārajām grupām, tajās ir ievērojami vairāk šādu atlieku. Polipeptīds ir viela, kas patiesi izceļas ar lielu tās struktūras un organizācijas daudzveidību.

Polipeptīdu grupas

Visas šīs vielas parasti iedala divās grupās; šajā iedalījumā ņemtas vērā to struktūras īpatnības, kas tieši ietekmē to funkcionalitāti:

• Pirmajā grupā ietilpst vielas, kas atšķiras ar tipisku olbaltumvielu struktūru, tas ir, tajā ietilpst lineāra ķēde un pašas aminoskābes. Tie ir sastopami visos dzīvajos organismos, un šeit vislielāko interesi rada vielas ar paaugstinātu hormonālo aktivitāti.
• Runājot par otro grupu, šeit ir tie savienojumi, kuru struktūrai nav olbaltumvielām raksturīgākās iezīmes.

Kas ir polipeptīdu ķēde

Polipeptīdu ķēde ir proteīna struktūra, kas ietver aminoskābes, kuras visas ir cieši saistītas ar peptīdu tipa savienojumiem. Ja mēs runājam par primāro struktūru, tad mēs runājam par proteīna tipa molekulas vienkāršāko struktūras līmeni. Šo organizatorisko formu raksturo paaugstināta stabilitāte.

Kad šūnās sāk veidoties peptīdu saites, pirmais, kas aktivizējas, ir vienas aminoskābes karboksilgrupa, un tikai tad sākas aktīvā saite ar citu līdzīgu grupu. Tas ir, polipeptīdu ķēdēm ir raksturīgi pastāvīgi mainīgi šādu saišu fragmenti. Ir vairāki specifiski faktori, kas būtiski ietekmē primārā tipa struktūras formu, taču to ietekme neaprobežojas ar to. Aktīvi tiek ietekmētas tās šādas ķēdes organizācijas, kurām ir visaugstākais līmenis.

Ja mēs runājam par šīs organizatoriskās formas iezīmēm, tās ir šādas:

• notiek regulāra konstrukciju maiņa, kas pieder pie cietā tipa;
• Ir apgabali, kuriem ir relatīva mobilitāte; tām ir iespēja griezties ap saitēm. Tieši šāda veida pazīmes ietekmē to, kā polipeptīdu ķēde iekļaujas telpā. Turklāt ar peptīdu ķēdēm daudzu faktoru ietekmē var rasties dažāda veida organizatoriskas problēmas. Var būt kādas struktūras atdalīšanās, kad peptīdi veidojas atsevišķā grupā un tiek atdalīti no vienas ķēdes.

Olbaltumvielu sekundārā struktūra

Šeit mēs runājam par ķēdes ieklāšanas variantu tādā veidā, ka tiek organizēta sakārtota struktūra; tas kļūst iespējams, pateicoties ūdeņraža saitēm starp vienas ķēdes peptīdu grupām ar tām pašām citas ķēdes grupām. Ja ņemam vērā šādas struktūras konfigurāciju, tā var būt:

1. Spirālveida veids, šis nosaukums cēlies no tās unikālās formas.
2. Slāņains locījuma veids.

Ja mēs runājam par spirālveida grupu, tad šī ir proteīna struktūra, kas veidojas spirāles formā, kas veidojas, nepārsniedzot vienu polipeptīda tipa ķēdi. Ja mēs runājam par izskatu, tas daudzējādā ziņā ir līdzīgs parastajai elektriskajai spirālei, kas atrodas flīzēs, kas darbojas ar elektrību.

Runājot par slāņveida kroku struktūru, šeit ķēde izceļas ar izliektu konfigurāciju, tās veidošanās tiek veikta, pamatojoties uz ūdeņraža tipa saitēm, un šeit viss ir ierobežots līdz noteiktas ķēdes vienas sadaļas robežām.

Spēj savienot viens ar otru peptīds Sv. (veidojas polimēra molekula).

Peptīdu saite - starp vienas aminoskābes α-karboksilgrupu. Unα-aminogr.cita amino..

Nosaucot nosaukumu, pievienojiet sufiksu “-il”, pēdējais ir amino. nav rediģēts tā vārds.

(alanil-seril-triptofāns)

Peptīdu saites īpašības

1. Aminoskābju radikāļu transpozīcija attiecībā pret C-N saiti

2. Kopplanaritāte – visi peptīdu grupā iekļautie atomi atrodas vienā plaknē, un “H” un “O” atrodas peptīdu saites pretējās pusēs.

3. Keto formas (o-c=n) un enola (o=s-t-n) formas klātbūtne

4. Spēja veidot divas ūdeņraža saites ar citiem peptīdiem

5. Peptīdu saitei ir daļēji dubultsaites raksturs, tās garums ir mazāks par vienu saiti, tā ir stingra struktūra un ap to ir apgrūtināta rotācija.

Olbaltumvielu un peptīdu noteikšanai - biureta reakcija (no zilas līdz violetai)

4) PROTEĪNU FUNKCIJAS:

Strukturālie proteīni (kolagēns, keratīns),

fermentatīvie (pepsīns, amilāze),

Transports (transferrīns, albumīns, hemoglobīns),

Pārtika (olu baltumi, graudaugi),

Kontrakcijas un motora (aktīns, miozīns, tubulīns),

Aizsargājošs (imūnglobulīni, trombīns, fibrinogēns),

Regulējošais (somatotropais hormons, adrenokortikotropais hormons, insulīns).

PROTEĪNU STRUKTŪRAS ORGANIZĀCIJAS LĪMEŅI

Olbaltumvielas ir aminoskābju secība, kas ir savstarpēji saistītas peptīdu saites.

Peptīds ir aminogrupa. ne vairāk kā 10

Polipeptīds - no 10 līdz

Olbaltumvielas - vairāk nekā 40 aminoskābes.

PRIMĀRĀ STRUKTŪRA -lineāra proteīna molekula, attēls. kombinējot aminoskābes. ķēdē.

olbaltumvielu polimorfisms - var mantot un palikt populācijā

Aminoskābju secība un attiecība primārajā struktūrā nosaka sekundāro, terciāro un kvartāro struktūru veidošanos.

SEKUNDĀRĀ STRUKTŪRA- mijiedarbība pept. grupas ar arr. ūdeņradis savienojumiem. Ir 2 veidu konstrukcijas - ieklāšana virves un poda veidā.

Divas sekundārās struktūras iespējas: α-spirāle (α-struktūra vai paralēla) un β-ploku slānis (β-struktūra vai antiparalēla).

Kā likums, abas struktūras atrodas vienā proteīnā, bet dažādās proporcijās.

Globulārajos proteīnos dominē α-spirāle, fibrilārajos proteīnos dominē β-struktūra.

Sekundārā struktūra veidojas, tikai piedaloties ūdeņraža saitēm starp peptīdu grupām: vienas grupas skābekļa atoms reaģē ar otrās grupas ūdeņraža atomu, tajā pašā laikā otrās peptīdu grupas skābeklis saistās ar trešās grupas ūdeņradi, utt.

α-aminoskābes var būt kovalenti saistītas viena ar otru, izmantojot peptīdu saites . Vienas aminoskābes karboksilgrupa ir kovalenti saistīta ar citas aminoskābes aminogrupu. Šajā gadījumā R- CO-NH-R saite, ko sauc par peptīdu saiti. Šajā gadījumā ūdens molekula tiek atdalīta.

Ar peptīdu saišu palīdzību no aminoskābēm veidojas olbaltumvielas un peptīdi. Peptīdus, kas satur līdz 10 aminoskābēm, sauc par oligopeptīdiem . Bieži vien šādu molekulu nosaukumā ir norādīts oligopeptīdā iekļauto aminoskābju skaits: tripeptīds, pentapeptīds, oktapeptīds utt. Peptīdus, kas satur vairāk nekā 10 aminoskābes, sauc par "polipeptīdiem", un polipeptīdus, kas sastāv no vairāk nekā 50 aminoskābju atlikumiem, parasti sauc par proteīniem. Tiek saukti aminoskābju monomēri, kas veido olbaltumvielas "aminoskābju atlikumi". Aminoskābes atlikumu, kurā ir brīva aminogrupa, sauc par N-galu un raksta kreisajā pusē, un to, kurā ir brīva C-karboksilgrupa, sauc par C-galu un raksta labajā pusē. Peptīdi tiek rakstīti un lasīti no N-gala.

Saite starp α-oglekļa atomu un α-aminogrupu vai α-karboksilgrupu spēj brīvi griezties (lai gan to ierobežo radikāļu lielums un raksturs), kas ļauj polipeptīdu ķēdei iegūt dažādas konfigurācijas.

Peptīdu saites parasti atrodas trans konfigurācijā, t.i. α-oglekļa atomi atrodas peptīdu saites pretējās pusēs. Rezultātā aminoskābju sānu radikāļi kosmosā atrodas vistālāk viens no otra. Peptīdu saites ir ļoti spēcīgas un ir kovalents.

Cilvēka ķermenis ražo daudzus peptīdus, kas piedalās dažādu bioloģisko procesu regulēšanā un kuriem ir augsta fizioloģiskā aktivitāte. Tie ir virkne hormonu - oksitocīns (9 aminoskābju atlikumi), vazopresīns (9), bradikinīns (9), kas regulē asinsvadu tonusu, vairogdziedzera hormoni (3), antibiotikas - gramicidīns, peptīdi ar pretsāpju iedarbību (enkefalīni (5) un endorfīni un citi opioīdu peptīdi). Šo peptīdu pretsāpju efekts ir simtiem reižu lielāks nekā morfīna pretsāpju efekts;

Oksitocīns izdalās asinīs mazuļa barošanas laikā, izraisa piena dziedzeru kanālu mioepitēlija šūnu kontrakciju un stimulē piena sekrēciju. Turklāt oksitocīns darba laikā ietekmē dzemdes gludos muskuļus, izraisot tās kontrakciju.

Atšķirībā no oksitocīna, vazopresīna galvenais fizioloģiskais efekts ir palielināt ūdens reabsorbciju nierēs, kad samazinās asinsspiediens vai asins tilpums (tāpēc cits šī hormona nosaukums ir antidiurētisks līdzeklis). Turklāt vazopresīns izraisa vazokonstrikciju.

Ir 4 proteīnu strukturālās organizācijas līmeņi, ko sauc par primārajām, sekundārajām, terciārajām un ceturtajām struktūrām. Ir vispārīgi noteikumi, saskaņā ar kuriem veidojas proteīnu telpiskās struktūras.

Primārā proteīna struktūra- tā ir polipeptīdu ķēdes mugurkaula kovalentā struktūra - lineāra aminoskābju atlikumu secība, kas savstarpēji savienoti ar peptīdu saitēm. Katra atsevišķa proteīna primārā struktūra ir kodēta DNS daļā, ko sauc par gēnu. Olbaltumvielu sintēzes procesā gēnā esošā informācija vispirms tiek transkribēta mRNS, un pēc tam, izmantojot mRNS kā šablonu, uz ribosomas tiek samontēta proteīna primārā struktūra. Katram no 50 000 atsevišķo proteīnu cilvēka organismā ir primārā struktūra, kas ir unikāla šim proteīnam.

Insulīns ir pirmais proteīns, kura primārā struktūra ir atšifrēta. Insulīns ir olbaltumvielu hormons; satur 51 aminoskābi, sastāv no divām polipeptīdu ķēdēm (ķēde A satur 21 aminoskābi, ķēde B - 30 aminoskābes). Insulīns tiek sintezēts aizkuņģa dziedzera β-šūnās un tiek izdalīts asinīs, reaģējot uz glikozes koncentrācijas palielināšanos asinīs. Insulīna struktūrā ir 2 disulfīda saites, kas savieno 2 polipeptīdu ķēdes A un B, un 1 disulfīda saite A ķēdē.

Sekundārā struktūra Olbaltumvielas ir polipeptīdu ķēdes konformācija, t.i. metode ķēdes savīšanai telpā, pateicoties ūdeņraža saitēm starp -NH un -CO grupām. Ir divi galvenie ķēdes uzlikšanas veidi − α-spirāle un β-struktūra.

α -Spirāle

Šāda veida struktūrā peptīdu mugurkauls vērpjas spirāles veidā, jo veidojas ūdeņraža saites starp karbonilgrupu skābekļa atomiem un aminogrupu ūdeņraža atomiem, kas ir daļa no peptīdu grupām caur 4 aminoskābju atlikumiem. Ūdeņraža saites ir orientētas gar spirāles asi. Katrā α-spirāles apgriezienā ir 3,6 aminoskābju atlikumi.

Ūdeņraža saišu veidošanā piedalās gandrīz visi peptīdu grupu skābekļa un ūdeņraža atomi. Tā rezultātā α-spirāle tiek “savilkta” ar daudzām ūdeņraža saitēm. Neskatoties uz to, ka šīs saites tiek klasificētas kā vājas, to skaits nodrošina maksimāli iespējamo α-spirāles stabilitāti. Tā kā ūdeņraža saišu veidošanā parasti piedalās visas peptīdu mugurkaula hidrofilās grupas, α-spirālīšu hidrofilitāte (t.i., spēja veidot ūdeņraža saites ar ūdeni) samazinās un palielinās to hidrofobitāte.

α-spirālveida struktūra ir visstabilākā peptīda mugurkaula konformācija, kas atbilst minimālajai brīvajai enerģijai. α-spirāļu veidošanās rezultātā polipeptīdu ķēde tiek saīsināta, bet, ja tiek radīti apstākļi ūdeņraža saišu pārraušanai, polipeptīda ķēde atkal pagarinās.

Aminoskābju radikāļi atrodas α-spirāles ārpusē un ir vērsti prom no peptīda mugurkaula. Tie nepiedalās sekundārajai struktūrai raksturīgo ūdeņraža saišu veidošanā, bet daži no tiem var traucēt α-spirāles veidošanos.

Tie ietver:

Prolīns. Tā slāpekļa atoms ir daļa no stingra gredzena, kas novērš rotācijas iespēju ap -N-CH- saiti. Turklāt prolīna slāpekļa atomam, kas veido peptīda saiti ar citu aminoskābi, nav ūdeņraža atoma. Rezultātā prolīns nespēj veidot ūdeņraža saiti šajā peptīda mugurkaula vietā, un tiek izjaukta α-spirālveida struktūra. Parasti šajā peptīdu ķēdes punktā rodas cilpa vai līkums;

Apgabali, kur secīgi atrodas vairāki vienādi lādēti radikāļi, starp kuriem rodas elektrostatiskie atgrūšanas spēki;

Vietas ar cieši izvietotiem lielgabarīta radikāļiem, kas mehāniski traucē a-spirāles veidošanos, piemēram, metionīns, triptofāns.

β-struktūra

β-struktūra veidojas, veidojoties daudzām ūdeņraža saitēm starp vienas polipeptīda ķēdes lineāro reģionu peptīdu grupu atomiem, veidojot līkumus, vai starp dažādas polipeptīdu ķēdes, β-struktūra veido figūru, kas līdzīga loksnei, kas salocīta kā akordeons - β-slānīti.

Salocīts fibroīna slāniszīds: zigzagspretparalēlas krokas.

Ja starp dažādu polipeptīdu ķēžu peptīdu mugurkaula atomiem veidojas ūdeņraža saites, tās sauc par starpķēžu saitēm. Ūdeņraža saites, kas rodas starp lineāriem reģioniem vienā polipeptīdu ķēdē, sauc par intraķēdi. β-struktūrās ūdeņraža saites atrodas perpendikulāri polipeptīdu ķēdei.

Olbaltumvielu terciārā struktūra- trīsdimensiju telpiskā struktūra, kas veidojas mijiedarbības rezultātā starp aminoskābju radikāļiem, kas polipeptīdu ķēdē var atrasties ievērojamā attālumā viens no otra.

Salocītās polipeptīdu ķēdes terciāro struktūru stabilizē vairākas mijiedarbības starp aminoskābju radikāļi: tās ir hidrofobās mijiedarbības, elektrostatiskā pievilcība, ūdeņraža saites, kā arī disulfīda -S-S- saites.

Hidrofīlajiem aminoskābju radikāļiem ir tendence veidot ūdeņraža saites ar ūdeni, un tāpēc tie galvenokārt atrodas uz proteīna molekulas virsmas.

Visas hidrofilās aminoskābju radikāļu grupas, kas atrodas hidrofobajā kodolā, mijiedarbojas viena ar otru, izmantojot jonu un ūdeņraža saites.

Saišu veidi, kas rodas starp aminoskābju radikāļiem proteīna terciārās struktūras veidošanās laikā. 1 - jonu saites; 2 - ūdeņraža saites; 3 - hidrofobās saites; 4 - disulfīda saites.

Jonu saites (elektrostatiskā pievilcība) var rasties starp asparagīnskābes un glutamīnskābes radikāļu negatīvi lādētām (anjonu) karboksilgrupām un lizīna, arginīna vai histidīna radikāļu pozitīvi lādētām (katjonu) grupām.

Ūdeņradis komunikācijas rodas starp hidrofilām neuzlādētām grupām (piemēram, -OH, -CONH2, SH grupām) un jebkurām citām hidrofilām grupām. Dažu proteīnu terciāro struktūru stabilizē disulfīds komunikācijas, veidojas divu cisteīna atlikumu SH grupu mijiedarbības dēļ. Šie divi cisteīna atlikumi proteīna lineārajā primārajā struktūrā var atrasties tālu viens no otra, bet terciārās struktūras veidošanās laikā tie tuvojas un veido spēcīgu kovalentu radikāļu saistīšanos.

Lielākajai daļai intracelulāro olbaltumvielu trūkst disulfīda saišu. Tomēr šādi savienojumi ir izplatīti proteīnos, ko šūna izdala ārpusšūnu telpā. Tiek uzskatīts, ka šīs kovalentās saites stabilizē proteīnu konformāciju ārpus šūnas un novērš to denaturāciju. Šīs olbaltumvielas ietver hormonu insulīnu un imūnglobulīnus.

Olbaltumvielu kvartārā struktūra. Daudzi proteīni satur tikai vienu polipeptīdu ķēdi. Šādas olbaltumvielas sauc par monomēriem. Pie monomēriem proteīniem pieder arī olbaltumvielas, kas sastāv no vairākām ķēdēm, bet ir kovalenti savienotas, piemēram, ar disulfīda saitēm (tādēļ insulīns jāuzskata par monomēru proteīnu).

Tajā pašā laikā ir olbaltumvielas, kas sastāv no divām vai vairākām polipeptīdu ķēdēm. Pēc katras polipeptīdu ķēdes trīsdimensiju struktūras izveidošanās tās tiek apvienotas, izmantojot tās pašas vājās mijiedarbības, kas piedalījās terciārās struktūras veidošanā: hidrofobā, jonu, ūdeņraža.

Divu vai vairāku atsevišķu lodveida proteīnu iesaiņošanas metode molekulā ir kvartārs olbaltumvielu struktūra.

Atsevišķas polipeptīdu ķēdes šādā proteīnā sauc par monomēriem vai apakšvienībām. Proteīnu, kas satur vairākus monomērus, sauc par oligomēru. Oligomēru lodveida proteīni parasti ir lieli un bieži veic regulējošas funkcijas fermentatīvos kompleksos.

Proteīnam raksturīgās konformācijas saglabāšana ir iespējama daudzu vāju saišu rašanās dēļ starp dažādām polipeptīdu ķēdes daļām. Olbaltumvielu konformācija var mainīties, mainoties vides ķīmiskajām un fizikālajām īpašībām, kā arī proteīnam mijiedarbojoties ar citām molekulām. Šajā gadījumā izmaiņas notiek ne tikai tās zonas telpiskajā struktūrā, kas saskaras ar citu molekulu, bet arī proteīna konformācijā kopumā.

Konformācijas izmaiņām ir milzīga loma olbaltumvielu darbībā dzīvā šūnā. Liela skaita vāju saišu pārraušana proteīna molekulā organisko šķīdinātāju, ultraskaņas, temperatūras, pH uc ietekmē. noved pie tā dabiskās uzbūves iznīcināšanas. Tiek saukta ķēžu izvēršana, nepārraujot to kovalentās saites denaturācija. Šis proteīns ir bioloģiski neaktīvs. Kad proteīni tiek denaturēti, peptīdu saites nepārtrūkst, t.i. proteīna primārā struktūra netiek izjaukta, bet tiek zaudēta tā funkcija.

Aminoskābes spēj savienoties viena ar otru, izmantojot saites, ko sauc par peptīdu saitēm, tādējādi veidojot polimēra molekulu. Ja aminoskābju skaits nepārsniedz 10, tad jauno savienojumu sauc peptīds; ja no 10 līdz 40 aminoskābēm - polipeptīds, ja vairāk nekā 40 aminoskābes – olbaltumvielas.

Peptīdu saite ir saite starp vienas aminoskābes α-karboksilgrupu un citas aminoskābes α-aminogrupu.

Peptīdu saišu veidošanās

Ja nepieciešams nosaukt peptīdu, visiem aminoskābju nosaukumiem tiek pievienots sufikss “-yl”, tikai pēdējā aminoskābe saglabā savu nosaukumu nemainīgu. Piemēram, Alans dūņas-ser dūņas- triptofs lv vai γ-glutamīns dūņas- cisteīns dūņas- spīdums Un n (citādi saukts glutations).

Peptīdu saites īpašības ietver:

1. Līdzplanaritāte

Visi peptīdu grupā iekļautie atomi atrodas vienā plaknē, un "H" un "O" atomi atrodas peptīdu saites pretējās pusēs.

2. Aizvietotāju transpozīcija

Aminoskābju radikāļi attiecībā pret peptīda asi C-N- savienojumi atrodas “dažādās” pusēs, transpozīcijā.

3. Divas līdzvērtīgas formas

Peptīdu saite ir atrodama keto formā un enola formā.

4. Spēja veidot ūdeņraža saites.

Peptīdu grupā iekļautajiem skābekļa un ūdeņraža atomiem ir spēja veidot ūdeņraža saites ar citu peptīdu grupu skābekļa un ūdeņraža atomiem.

5. Peptīdu saitei ir daļēji dubultsaites raksturs.

Peptīdu saites garums ir īsāks nekā viena saite, tā ir stingra struktūra, un rotācija ap to ir sarežģīta. Bet, tā kā proteīnā papildus peptīdu saitei ir arī citas saites, aminoskābju ķēde spēj griezties ap galveno asi, kas nodrošina olbaltumvielām dažādas konformācijas (atomu telpiskais izvietojums).

- ķīmiska saite, kas rodas starp divām molekulām kondensācijas reakcijas rezultātā starp vienas molekulas karboksilgrupu (-COOH) un otras aminogrupu (-NH 2), kamēr viena ūdens (H 2 O) molekula ir atbrīvots. Molekulu, kas satur peptīdu saiti, sauc par amīdu. Hotiriohatom funkcionālo grupu -C(=O)NH- sauc par amīdu grupu vai, runājot par olbaltumvielām, par peptīdu grupu.

Peptīdu saites dabā visbiežāk atrodamas peptīdos un olbaltumvielās, tās savieno aminoskābju atlikumus. Peptīdu saite ir arī peptīdu nukleīnskābes (PNS) pamatā. Poliamīdi, piemēram, neilons un aramīds, ir sintētiskas molekulas (polimēri), kas satur arī peptīdu saites.

Peptīdu saišu veidošanās

Peptīdu saite veidojas kondensācijas reakcijas rezultātā starp karboksilgrupām un aminogrupām. Šajā gadījumā aminogrupa spēlē nukleofila lomu, aizstājot karboksilgrupas hidroksilgrupu:

Tā kā -OH ir slikta atkritumu grupa, aprakstītā kondensācijas reakcija ir ļoti sarežģīta. Apgriezto reakciju - peptīdu saites iznīcināšanu - sauc par hidrolīzes reakciju. Standarta apstākļos līdzsvars tiek novirzīts tieši uz hidrolīzi un brīvo aminoskābju (vai citu monomēru vienību) veidošanos. Tātad peptīdu saite ir metastabila, neskatoties uz to, ka tās hidrolīzes laikā izdalās aptuveni 10 kJ/mol enerģijas, šis process bez hidrolīzes katalizatora klātbūtnes noris ārkārtīgi lēni: peptīda kalpošanas laiks ūdens šķīdumā. ir apmēram 1000 gadu. Dzīvos organismos hidrolīzes reakcijas paātrina fermenti.

Kondensācijas reakcijai, kuras rezultātā veidojas peptīdu saite, ir nepieciešams brīvās enerģijas ieguldījums. Gan ķīmiskajā sintēzē, gan proteīnu biosintēzē to nodrošina karboksilgrupu aktivācija, kā rezultātā tiek veicināta hidroksilgrupas atdalīšanās.

Peptīdu grupas rezonanses formas

1930. un 1940. gados Linus Pauling un Robert Corey veica vairāku aminoskābju un dipeptīdu rentgenstaru difrakcijas analīzi. Viņi varēja noteikt, ka peptīdu grupai ir stingra plakana struktūra, seši atomi atrodas vienā plaknē: pirmās aminoskābes α-oglekļa atoms un C = O grupa un otrās aminoskābes N-H grupa un α-oglekļa atoms. aminoskābe. Polings to skaidroja ar divu peptīdu grupas rezonanses formu esamību, par ko liecina īsāks CN saites garums peptīdu grupā (133 pm) nekā tā pati saite vienkāršajos amīnos (149 pm). Tātad, pateicoties daļējai elektronu pāra atdalīšanai starp karbonilskābekli un amīda slāpekli, peptīdu saitei ir 40% dubultās īpašības:

Peptīdu grupā rotācija ap C-N saiti nenotiek tās daļējās dualitātes dēļ. Rotācija ir atļauta tikai ap C-C α un N-C α saitēm. Rezultātā peptīdu mugurkaulu var attēlot kā lauku sēriju, ko atdala kopīgi rotācijas punkti (C α atomi). Šī struktūra ierobežo iespējamo peptīdu ķēžu konformāciju skaitu.

Turklāt rezonanses efekts stabilizē grupu, pievienojot enerģiju aptuveni 84 kcal/mol, padarot to mazāk ķīmiski reaģējošu nekā daudzas līdzīgas grupas (piemēram, esteri). Šī grupa ir neuzlādēta pie fizioloģiskām pH vērtībām, bet divu rezonanses formu pastāvēšanas dēļ karbonilskābeklis nes daļēji negatīvu lādiņu, bet amīda slāpeklis - daļēji pozitīvu lādiņu. Tas rada dipolu ar dipola momentu aptuveni 3,5 Debye (0,7 elektronu angstremi). Šie dipolmomenti var būt orientēti paralēli noteikta veida sekundārajās struktūrās (piemēram, α-spirālēs).

Stereoizomerisms

Iespējamās konfigurācijas

Plakanai peptīdu saitei ir iespējamas divas konfigurācijas: in transs-konfigurācijas α-oglekļa atomi un sānu ķēdes atrodas peptīdu saites pretējās pusēs, savukārt cis-konfigurācijas - ar to pašu. Transforma peptīdu n' saites ir daudz biežāk nekā cis(notiek 99,6% gadījumu), jo pēdējā gadījumā pastāv liela telpiskas sadursmes iespējamība starp aminoskābju sānu grupām:

Izņēmums ir aminoskābe prolīns, ja tas caur aminogrupu ir savienots ar jebkuru citu aminoskābi. Prolīns ir vienīgā proteīnogēnā aminoskābe, kas satur nevis primāro, bet sekundāro aminogrupu C α tuvumā. Tajā slāpekļa atoms ir saistīts ar diviem oglekļa atomiem, nevis ar vienu, tāpat kā citas aminoskābes. Prolīnā, kas ir iekļauts peptīdā, slāpekļa atoma aizvietotāji neatšķiras tik daudz kā citās aminoskābēs. Tāpēc atšķirība starp transs- Un cis-konfigurācijas ir ļoti nenozīmīgas, un nevienai no tām nav enerģētiskas priekšrocības.

Iespējamās konformācijas

Peptīda konformāciju nosaka trīs vērpes leņķi, kas atspoguļo rotācijas ap trim secīgām saitēm peptīda mugurkaulā: ψ (psi) ap C α1-C, ω (omega) ap C-N un φ (phi) ap N-C α2.

Kā jau minēts, rotācija ap pašu peptīdu saiti nenotiek, tāpēc ω leņķim vienmēr ir apm. 180° collas transs-konfigurācija un 0° daudz retāk cis- konfigurācijas.

Tā kā N-C α2 un C α1-C saites abās peptīdu saites pusēs ir parastas vienvietīgas saites, tad rotācija ap tām ir neierobežota, kā rezultātā peptīdu ķēdes var iegūt dažādas telpiskas konformācijas. Tomēr ne visas vērpes leņķu kombinācijas ir iespējamas, dažās no tām notiek atomu telpiskas sadursmes. Pieņemamās vērtības tiek vizualizētas divdimensiju diagrammā, ko sauc par Ramachandran diagrammu.

Noteikšanas metodes

Biureta reakcija

Peptīdu grupai ir raksturīga absorbcijas josla diapazonā no 190-230 nm.

Kvalitatīva reakcija uz peptīdu saiti ir biureta reakcija ar koncentrētu vara (II) sulfāta (CuSO 4) šķīdumu sārmainā vidē. Produkts ir zili violets komplekss starp vara atomu un slāpekļa atomu.

Biureta reakciju var izmantot proteīnu un peptīdu koncentrācijas kolorimetriskai mērīšanai, tomēr šīs metodes zemās jutības dēļ daudz biežāk tiek izmantotas tās modifikācijas. Viena no šīm modifikācijām ir Lowry metode, kurā biureta reakcija tiek apvienota ar aromātisko aminoskābju atlikumu oksidēšanu.